معلومة

ما هي كتلة كريات الدم الحمراء المفردة؟

ما هي كتلة كريات الدم الحمراء المفردة؟



We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

لقد كنت أبحث بالفعل عبر الإنترنت بلغات مختلفة ، لكن لا يمكنني العثور على أي مقال يجيب عن السؤال ما هي كتلة كرات الدم الحمراء المفردة. لا أعرف ، أعتقد أنه من السهل جدًا إجراء الحساب بشكل تجريبي ، لكنني لم أجد أي شيء.

هل قام أي شخص بقياس كتلة كريات الدم الحمراء المفردة ، وإذا كانت الإجابة بنعم ، فما هي قيمتها؟

محاولتي

تجريبيا

أنا لست عالم أحياء أو طالب طب. ماذا أعرف: يتكون الدم من جزء سائل (ماء ، ملح) وجزء صلب (خلايا الدم الحمراء وخلايا الدم البيضاء وخلايا الصفيحات). إذا كان ذلك ممكنًا ، يمكن نقل الخلايا البيضاء والخلايا الصفيحية من الدم في بعض أنابيب الاختبار ، بحيث لا تترك سوى كريات الدم الحمراء. بعد ذلك ، يجب أن يكون هناك قيمة إحصائية طبية مثل كثافة كرات الدم الحمراء أو عدد كريات الدم الحمراء لكل لتر.

لدينا بعض الدم مع كريات الدم الحمراء فقط ، ونعرف عدد كريات الدم الحمراء الموجودة هناك. يمكننا قياس وزن الدم ، والركيزة وزن السائل (بطريقة ما) ، والقسمة على عدد كريات الدم الحمراء ، وسوف نحصل على كتلة واحدة من كرات الدم الحمراء.

نظريا

حوالي 90٪ من كتلة كرات الدم الحمراء هي الهيموغلوبين. الهيموغلوبين جزيء. الجزيء شيء قابل للعد ، لذلك ، ربما توجد معلومات حول عدد جزيئات الهيموجلوبين ، في المتوسط ​​، في كريات الدم الحمراء.

وفقًا لأنجيلو داليساندرو ، ومونيكا دزيكياتكوفسكا ، وترافيس نيمكوف ، وكيرك سي هانسن ، مقالة تحديث بروتينات خلايا الدم الحمراء: هل هناك المزيد لاكتشافه؟ فهو يقع في حوالي 270 مليونا لكل خلية دم حمراء. الكتلة الجزيئية للهيموجلوبين حوالي 64 كيلو دالتون دولار، الكتلة المطلقة تساوي 1.106 دولار أمريكي * 10 ^ {- 22} كجم دولار أمريكي.

إذا كانت افتراضاتي صحيحة ، فإن 90٪ من كتلة كرات الدم الحمراء تقريبًا $$ 2.97 * 10 ^ {- 14} كجم $$


إنه ليس نوعي من علم الأحياء ، وأنا أميل إلى ارتكاب أخطاء في الحساب ، سأحاول ...

لقد وجدت ورقة من قبل Leblond و Shoucri نشرت في مجلة المجهر (1978) 113، 161-170 ، بعنوان حساب مساحة سطح وحجم كريات الدم الحمراء البشرية من مسح الصور المجهرية الإلكترونية. تحتاج إلى وصول مؤسسي لقراءته ، ولكن بالنسبة إلى كرات الدم الحمراء البشرية الموضحة أدناه ، فقد قاموا بحساب:

الحجم = 85.5 ميكرومتر3

وجدوا مجموعة من الأحجام (65 ميكرومتر3 في صورة أخرى) لذلك يجب أن آخذ متوسط ​​قيمة 75 ميكرومتر3.

75 ميكرومتر3 = 75 × 10-18 م3

بافتراض كثافة 1.1 جم / سم3 لكريات الدم الحمراء ، أي 1.1 × 106 ز / م3

كتلة كريات الدم الحمراء = 83 × 10-12 جرام (0.08 نانوغرام)

هذا هو نفس ترتيب الحجم الذي تم حسابه لاحقًا بواسطة الملصق.

(نعتذر عن اقتباس المجلد في البداية مساءًا3. لا توجد فكرة كيف فعلت ذلك - من الواضح أنه ميكرومتر3.)


حوالي 90٪ من كتلة كرات الدم الحمراء هي الهيموغلوبين.

وفقًا لأنجيلو داليساندرو ، ومونيكا دزيكياتكوسكا ، وترافيس نيمكوف ، وكيرك سي هانسن ، مقالة تحديث بروتينات خلايا الدم الحمراء: هل هناك المزيد لاكتشافه؟ هناك حوالي 270 مليونا جزيئات الهيموغلوبين لكل خلية دم حمراء. الكتلة الجزيئية للهيموجلوبين حوالي 64 كيلو دالتون دولار، أو 1.106 دولارًا أمريكيًا * 10 ^ {- 22} كجم دولارًا أمريكيًا.

من المعطى ، 90٪ من كتلة كرات الدم الحمراء حوالي $$ 2.97 * 10 ^ {- 14} كجم $$

الآن ، باستخدام النسبة ، احسب أن متوسط ​​كتلة كرات الدم الحمراء هو

$$ m = dfrac {2.97 * 10 ^ {- 14} كجم * 100 ٪} {90 ٪} = 3.3 * 10 ^ {- 14} كجم $$ $$ الكريات الحمر كتلة الفضاء = 33 بيكوغرام $$


لقد حصل على نتيجة حساباتDavid أيضًا إلى حد كبير مشابهة لي 83 دولارًا أمريكيًا pg $


تكنولوجيا النانو للسرطان

Linmei Li و. ياو لو ، التقدم في أبحاث السرطان ، 2018

2.1.2 قياس الكتلة الخلوية

يُعد قياس الكتلة الخلوي ، الذي يُطلق عليه أيضًا القياس الخلوي حسب وقت الرحلة ، تقنية تحليل بروتينية وحيدة الخلية قوية ناشئة تستخدم نظائر معدنية نادرة بدلاً من الفلوروفور لتسمية الأجسام المضادة لكسر حد قدرة الإرسال المتعدد لـ FACS (الجدول 1 الشكل 1 أ. ) (باندورا وآخرون ، 2009 بندال وآخرون ، 2011). نظرًا للحد الأدنى من التداخل بين النظائر المعدنية ، يمكن تحديد مقدار 40 + معلمة بروتينية في وقت واحد داخل كل خلية مفردة للتحقيق في الخلايا المفردة المكونة للدم البشرية استجابة لأدوية مختلفة (Bendall et al. ، 2011). ومع ذلك ، فإن الإنتاجية (

1000 خلية / ثانية) وحساسية قياس الكتلة الخلوية لا تزال أقل من FACS التقليدية. بالإضافة إلى ذلك ، نظرًا لأن الخلايا "تبخرت" تمامًا أثناء الفحص ، لا يمكن استرداد الخلايا التي تم تحليلها باستخدام قياس الكتلة الخلوي لتحليلها في اتجاه مجرى النهر (Spitzer & amp Nolan ، 2016).

رسم بياني 1 . تقنيات التحليل البروتيني التمثيلية أحادية الخلية. (أ) قياس الكتلة الخلوية. الخلايا ملطخة بأجسام مضادة مرتبطة بمراسلي النظائر المعدنية ذات الكتلة المختلفة. ثم يتم استنشاق الخلايا المقسمة إلى قطيرات أحادية الخلية وتحليلها بواسطة مطياف الكتلة. (ب) إليسبوت. يتم تحضين الخلايا في صفيحة جيدة مسامية مطلية مسبقًا بالأجسام المضادة وسيتم التقاط إفراز السيتوكين الناتج وتحويله إلى بقع تلطيخ إيجابية بناءً على المقايسة المناعية للساندويتش. (ج) الحفر الدقيق. يتم توزيع الخلايا المفردة في ميكروويلس ، ويتم تسجيل إفرازها البروتيني بشريحة زجاجية مغلفة بالأجسام المضادة. يمكن تحقيق الكشف الديناميكي عن إفراز السيتوكين في نقاط زمنية مختلفة عن طريق تكرار عملية النقش الدقيق باستخدام شرائح زجاجية جديدة مغلفة بالأجسام المضادة. (D) رقاقة الباركود أحادية الخلية. يتم عزل الخلايا المفردة في غرف صغيرة عالية الإنتاجية مغطاة بشريحة زجاجية من الباركود للأجسام المضادة ويتم تربيتها لمدة 12-24 ساعة. يمكن تحديد ملامح البروتينات المفرزة 42 في وقت واحد لكل خلية مفردة عن طريق تمشيط التشفير المكاني والطيفي. (ه) النشاف الغربي وحيد الخلية. يتم التقاط الخلايا المفردة في مجموعة ميكروويلات جل بولي أكريلاميد (PMA) وتذهب من خلال تحلل الخلايا في الموقع ، والهلام الكهربائي لفصل البروتين ، وتثبيت البروتين المستحث بالأشعة فوق البنفسجية بالتتابع. يتم الكشف عن البروتينات داخل الخلايا لكل خلية عبر الأجسام المضادة المترافقة مع الفلوروفور ويتم قياسها بواسطة قراءات التألق.

توفر المعلومات البروتينية الأكثر وفرة من كل خلية مفردة تم تمكينها بواسطة قياس الكتلة الخلوية مشهدًا أوسع بكثير لأنواع مختلفة من الأبحاث البيولوجية ، مثل تواتر استجابة الخلايا المناعية للمنبهات (فيشر وآخرون ، 2017) ، والعلاقة بين علم أمراض الورم وإشارات البروتينات الفوسفورية (Spitzer & amp Nolan ، 2016). يمكن أيضًا الحصول على بعض المعلومات السريرية المهمة ، بما في ذلك تقييم الاستجابة المناعية للأمراض (Kaiser et al. ، 2017 O & # x27Gorman et al. ، 2017) ، وتقييم التعافي السريري ، وإرشادات علاج الأمراض الفعالة (Gaudilliere et al.، 2014 Nair وآخرون ، 2015).


خمسة أحداث انقراض جماعي

أحداث الانقراض Ordovician-Silurian

واحدة من أقدم حالات الانقراض الجماعي ، حدث هذا الانقراض منذ ما يقرب من 450 مليون سنة. في ذلك الوقت ، جابت المحيطات أشكال عديدة من الحياة متعددة الخلايا. قبل حدث الانقراض هذا ، حدثت العديد من التغييرات. على سبيل المثال ، ظهرت نباتات برية وكان من المحتمل أن تغير تكوين الغلاف الجوي. وبذلك ، قاموا بتحويل التوازن من الغلاف الجوي الغني بثاني أكسيد الكربون إلى الغلاف الجوي الغني بالأكسجين. من الناحية النظرية ، كان من الممكن أن يؤدي هذا إلى تبريد الكوكب بشكل كبير.

الانقراض الجماعي الديفوني المتأخر

بحلول حدث الانقراض الكبير التالي ، ذابت الأنهار الجليدية وكانت الأرض مستعمرة بشدة بالنباتات والحشرات. توسعت هاتان المجموعتان بسرعة في المكانة المتاحة حديثًا. كما انتعشت الحيوانات البحرية ، وأصبحت متنوعة بشكل كبير وبنت شعاب مرجانية ضخمة ، والتي يمكننا العثور عليها اليوم. قد يكون الحدث ، في الواقع ، سلسلة من الأحداث قريبة جدًا من الوقت بحيث لم يتم تحديدها جيدًا في سجل الحفريات.

أسباب الحدث الديفوني المتأخر غير مفهومة جيدًا ، وهناك العديد من الفرضيات. من المفهوم أن الكائنات البحرية والكائنات الحية في المياه الدافئة والفقاريات الفكية المبكرة تأثرت بشدة. في الواقع ، اختفى ما يقرب من 97 في المائة من جميع أنواع الفقاريات. 75 في المائة على الأقل من جميع الأنواع لم تنجو من هذه الحقبة. يمكن أن يكون أحد الأسباب هو اصطدام كويكب ، والذي من شأنه أن يغير أنماط الطقس ويسبب التجلد وانخفاض مستويات سطح البحر. قدمت نظرية أخرى تتعلق بتطور النباتات.

ويشير إلى أن الأشكال الجديدة من النباتات ، كاملة مع الجذور وآليات استخراج العناصر الغذائية ، قد تسببت في تدفق هائل لهذه العناصر الغذائية إلى المحيط. كما هو الحال مع الأسمدة التي تصل إلى المحيط اليوم ، فإن الزيادة في العناصر الغذائية من شأنها أن تسبب نموًا هائلاً للطحالب. مع توسع هذه الإزهار ، فإنها ستستنفد الأكسجين من أجزاء كبيرة من المحيط. هناك حقيقة أخرى تدعم ذلك وهي أن العديد من أنواع الفقاريات أصبحت أصغر بكثير بعد حدث الانقراض. هذا يشير إلى وجود كمية أقل من الأكسجين والفرائس في الماء. تشمل الأسباب الأخرى النشاط البركاني ، الذي ربما أضاف غازات الدفيئة إلى الغلاف الجوي ، مما أدى إلى تغيير تكوينه.

حدث الانقراض الجماعي البرمي-الترياسي

يعد حدث انقراض العصر البرمي-الترياسي أكبر وأخطر حدث انقراض في السجل الأحفوري. حدث الانقراض ، ويسمى أيضًا الموت العظيم، من المفترض أن يحدث قبل حوالي 252 مليون سنة. قدر العلماء أنه خلال هذا الوقت انقرضت 96 في المائة من جميع الأنواع البحرية. علاوة على ذلك ، فقدت الفقاريات الأرضية ، التي توسعت لتوها للمرة الأولى ، ما يقرب من 70 في المائة من الأنواع الحية. أكثر من 80 في المائة من جميع الأجناس المعروفة اختفت بعد هذا الحدث. في ما يعادله اليوم ، سيكون الأمر بمثابة محو كل أشكال الحياة على الأرض ، باستثناء الحشرات واللافقاريات الأخرى. يشمل النباتات والفطريات!

في البيئة البحرية في أحد المواقع الأثرية في الصين ، على سبيل المثال ، اختفى ما يقرب من 87 في المائة من جميع الأجناس البحرية اللافقارية المعروفة. يُعتقد أن تحمض المحيطات ، نتيجة لزيادة ثاني أكسيد الكربون في الغلاف الجوي ، ساهم بشكل كبير في هذه الخسارة. على الأرض ، كانت الأمور بنفس السوء. في نهاية العصر البرمي ، نمت الحشرات وتنوعت على الأرض. كانت بعض أكبر الحشرات التي تمشي أو تطير على الأرض موجودة في هذه الفترة. سينقرض كل منهم تقريبًا بنهاية حدث الانقراض. على الرغم من أن المجتمعات النباتية لم تشهد نفس المستوى من الانقراض ، إلا أنها مرت بفترات تقلبات سريعة. من المحتمل أن يتسبب هذا في انقراض العديد من الفقاريات الأرضية على قيد الحياة في ذلك الوقت.

حدث الانقراض الترياسي الجوراسي

حدث الانقراض الجماعي هذا ، رغم صغره كثيرًا عن الحدث الذي سبقه ، إلا أنه سمح بتطهير العديد من المنافذ لظهور الديناصورات. حدث هذا الانقراض في مكان ما حوالي 30 في المائة من الأنواع البحرية. ومن المثير للاهتمام ، أن حدث الانقراض هذا يتزامن مع تفكك بانجيا، قارة عظمى تشكلت عندما انجرفت القارات معًا. مع تفكك القارة ، حدثت تغيرات هائلة في النباتات والحيوانات.

على عكس أحداث الانقراض الأخرى ، ربما كان أحد أسباب حدث الانقراض هذا هو انخفاض الانتواع بدلاً من زيادة الانقراض. من الناحية النظرية ، هناك مستوى الانقراض الخلفيةالتي تحدث دائمًا. إذا تباطأ الانتواع ، لأن الكائنات الحية لا يمكن أن تتكيف أو كانت جميع المنافذ ممتلئة ، فإن الانقراض ينتصر. على الرغم من فقدان العديد من الأنواع خلال هذا الوقت ، إلا أن الأسباب غير واضحة. مرة أخرى ، يُفترض أن الكويكبات وتغير المناخ هما الجانيان.

حدث انقراض العصر الطباشيري والباليوجيني

من المحتمل أن يكون حدث الانقراض الأكثر شهرة ، العصر الطباشيري-الباليوجيني هو الذي قضى على الديناصورات ومهد الطريق للثدييات والبشر. على عكس أحداث الانقراض الجماعي الأخرى ، حدث هذا الانقراض مؤخرًا نسبيًا ، قبل 66 مليون سنة فقط. على عكس أحداث الانقراض الأخرى أيضًا ، يمتلك العلماء فكرة جيدة إلى حد ما عن سبب الانقراض الهائل.

تم العثور على حفرة كويكب في خليج المكسيك تعود إلى وقت الانقراض. وبعرض يزيد عن 100 ميل ، كان يمكن للكويكب أن يغير الغلاف الجوي العالمي بالكامل. أحد أكبر أحداث الانقراض المعروفة ، من المحتمل أن يكون التأثير مسؤولاً عن موت حوالي 75 في المائة من جميع الأنواع الحية. كان التأثير الرئيسي للكويكب هو إنتاج عيار تأثير الشتاء. سوف يطفو الغبار والحطام الناتج عن الاصطدام في الغلاف الجوي لسنوات ، مما يحجب الشمس. عندما تموت الكائنات الحية الضوئية ، تموت أيضًا العواشب التي تتغذى عليها والحيوانات آكلة اللحوم التي تتغذى عليها. على هذا النحو ، فقدت شبكات الغذاء بأكملها في كل من البيئات البرية والبحرية.


كريات الدم الحمراء

عندما يتم منع عينة من الدم البشري من التجلط ويتم غزلها في أنبوب اختبار (بالطرد المركزي) ، في جهاز يسمى جهاز الطرد المركزي ، ينفصل الدم إلى سائل بلون القش يسمى البلازما وكتلة بنية داكنة من خلايا الدم. تتكون الطبقة السفلية من خلايا الدم البيضاء والصفائح الدموية وخلايا الدم الحمراء. مجتمعة ، هذه هي العناصر المكونة ، والتي تشكل حوالي 45 ٪ من الحجم الكلي للدم الكامل. يتكون حوالي 95٪ من حجم العناصر المكونة من خلايا الدم الحمراء أو كريات الدم الحمراء. وتتكون نسبة الـ 5٪ المتبقية من خلايا الدم البيضاء أو الكريات البيض ، وشظايا من الخلايا تسمى الصفائح الدموية أو الصفيحات. النسبة المئوية من الدم المنسوبة إلى خلايا الدم الحمراء تسمى الهيماتوكريت. يعرف الهيماتوكريت على أنه النسبة المئوية لحجم الدم الذي تشغله كريات الدم الحمراء. تبلغ نسبة الهيماتوكريت الطبيعي حوالي 45 في المائة عند الرجال و 42 في المائة عند النساء.

تسمى عملية إنتاج خلايا الدم تكون الدم أو تكون الدم. يحدث في الجنين والجنين في الأنسجة مثل كيس الصفار والكبد والغدة الصعترية والطحال والعقد الليمفاوية ونخاع العظام الأحمر. بعد الولادة ، يكون تكوين الدم مقصورًا بشكل أساسي على نخاع العظام الأحمر ، مع بعض الأنسجة اللمفاوية التي تساعد في إنتاج الخلايا الليمفاوية. في الأطفال الصغار ، يكون كل النخاع تقريبًا هو نخاع العظم الأحمر. ومع ذلك ، في البالغين ، النخاع الأحمر يقتصر على الأضلاع ، والقص ، والفقرات ، والحوض ، وعظم الفخذ القريبة ، وعظم العضد القريب. يحل النخاع الأصفر محل النخاع الأحمر في أماكن أخرى من الجسم.

جميع العناصر المكونة للدم مشتقة من مجموعة واحدة من الخلايا الجذعية الموجودة في نخاع العظم الأحمر. الخلايا الجذعية المكونة للدم هي خلايا طليعية قادرة على الانقسام لإنتاج خلايا وليدة يمكنها أن تنضج وتتمايز إلى أنواع مختلفة من خلايا الدم: خلايا الدم الحمراء ، والتي من خلالها تتطور خلايا الدم الحمراء النخاعية ، والتي تتطور منها الخلايا القاعدية ، والحمضات ، والعدلات. ، والتي تتطور منها الخلايا الوحيدة والخلايا الأروماتية الضخمة ، والتي تتطور منها الصفائح الدموية. خلية جذعية متعددة القدرات تنقسم وتنتج نوعين آخرين من الخلايا الجذعية. تؤدي الخلايا الجذعية النخاعية إلى ظهور الخلايا التي تمر بعدد من المراحل لتصبح خلايا الدم الحمراء والصفائح الدموية وخلايا الدم البيضاء الحبيبية والخلايا الأحادية. تنتج الخلايا الجذعية اللمفاوية الخلايا الليمفاوية.

كريات الدم الحمراء:

خلايا الدم الحمراء أو كريات الدم الحمراء أو كرات الدم الحمراء عبارة عن أقراص صغيرة ذات تجويف ثنائي ، وهي قرص أثخن عند الحواف منه في الوسط ، مثل دونات مع اكتئاب مركزي على كل جانب بدلاً من ثقب. هذا الشكل وحجمها الصغير (قطره 7 ميكرومتر) يضفي على كريات الدم الحمراء نسبة سطح إلى حجم عالية بحيث يمكن للأكسجين وثاني أكسيد الكربون أن ينتشروا بسرعة من وإلى داخل الخلية. يحتوي الغشاء البلازمي لخلايا الدم الحمراء على عديدات سكاريد وبروتينات محددة تختلف من شخص لآخر ، وهذه تؤدي إلى تكوين مجموعات دموية مختلفة. يفتقرون إلى نواة عندما ينضجون. بالإضافة إلى ذلك ، يمكن أن تنحني خلايا الدم الحمراء أو تنثني حول مركزها الرقيق ، وبالتالي تقليل حجمها وتمكينها من المرور بسهولة أكبر عبر الأوعية الدموية الصغيرة.

يتم حساب عدد كريات الدم الحمراء بواسطة أداة تسمى مقياس الكريات الحمر. يزيد عدد كريات الدم الحمراء بنحو 700 مرة عن خلايا الدم البيضاء و 17 مرة أكثر من عدد الصفائح الدموية في الدم. لدى الذكور حوالي 5.4 مليون خلية دم حمراء لكل ملم 3 من الدم (المدى: 4.6-6.2 مليون) ، بينما تمتلك الإناث حوالي 4.8 مليون لكل ملم 3 (النطاق: 4.2-5.4 مليون). بالنسبة للأشخاص الذين يعيشون على ارتفاعات عالية والأشخاص الذين يقومون بعمل بدني شاق ، فإن عدد كرات الدم الحمراء مرتفع.

تنقل خلايا الدم الحمراء الأكسجين ، ويحتوي كل منها على حوالي 200 مليون جزيء من الهيموجلوبين ، وهو صبغة الجهاز التنفسي. لا تحتوي كرات الدم الحمراء على نواة وميتوكوندريا وشبكة إندوبلازمية ومركب جولجي. وبالتالي تتوفر مساحة أكبر للهيموجلوبين الصبغي الحامل للأكسجين (الهيموغلوبين). لا يمكن لخلايا الدم الحمراء أن تتحرك من تلقاء نفسها ويتم تحريكها بشكل سلبي بواسطة القوى التي تتسبب في دوران الدم.

يعطون الدم اللون الأحمر. يرجع اللون الأحمر إلى صبغة الهيموجلوبين. يحافظ الهيموجلوبين على الرقم الهيدروجيني للدم ويعمل كمنظم. تؤدي كمية أقل من الهيموجلوبين إلى فقر الدم. تظهر كرات الدم الحمراء الفردية في اللون الأصفر ولكن بكميات كبيرة ، فإنها تعطي لونًا أحمر للدم.

المزايا الهيكلية لكرات الدم الحمراء:

  • طبيعة Biconcave: يرجع السبب في طبيعة خلايا الدم الحمراء إلى فقدان النواة. يزيد من مساحة سطحها ويساعد في نشر الأكسجين بشكل أفضل.
  • غياب النواة: نظرًا لغياب النواة ، تظل كرات الدم الحمراء مرنة ويمكنها الضغط من خلال الشعيرات الدموية الصغيرة.
  • فقدان الميتوكوندريا: يعني نقص النواة والميتوكوندريا أن خلايا الدم الحمراء يجب أن تحصل على طاقتها بشكل مختلف باستخدام عملية تسمى تحلل السكر لإنتاج ATP (التنفس اللاهوائي) متبوعًا بإنتاج حمض اللاكتيك. بسبب عدم وجود الميتوكوندريا ، لا يتم استخدام الأكسجين الذي يمتصه الهيموجلوبين في الخلية لإنتاج الطاقة وتقريباً كل الأكسجين الممتص ، يمكن توصيله إلى الخلية. نظرًا لغياب الميتوكوندريا ، تظل كرات الدم الحمراء مرنة ويمكنها الضغط من خلال الشعيرات الدموية الصغيرة.
  • هيكل صغير مرن يشبه القرص: قطر الشعيرات الدموية أصغر من خلايا الدم الحمراء. نظرًا للشكل الخاص ، يمكن للخلية أن تمر عبر الشعيرات الدموية بعد طيها ، وضغطها ، ولفها ،

العيوب الهيكلية لكرات الدم الحمراء:

بسبب نقص النوى والعضيات ، لا تحتوي خلايا الدم الحمراء الناضجة على الحمض النووي ولا يمكنها تصنيع أي الحمض النووي الريبي ، وبالتالي لا يمكنها الانقسام أو إصلاح نفسها ، مما يحد من عمرها.

دورة حياة كرات الدم الحمراء:

تشكيل كرات الدم الحمراء:

يسمى تكوين كرات الدم الحمراء الكريات الحمر. تتشكل كريات الدم الحمراء في الجزء الداخلي الرخو من العظام يسمى نخاع العظام ، وتحديداً نخاع العظم "الأحمر" تحت تأثير هرمون إرثروبويتين (يتكون في الكلى). عندما تنضج تفقد النواة والعضيات الأخرى. بطبيعة الحال ، فإن كريات الدم الحمراء الناضجة فقط ، التي فقدت الريبوسومات ، تترك نخاع العظم وتدخل الدورة الدموية العامة. يُفرز إرثروبويتين عادة بكميات صغيرة نسبيًا ، مما يحفز نخاع العظم على إنتاج كريات الدم الحمراء بمعدل كافٍ لتعويض الفقد المعتاد. يزداد معدل إفراز إرثروبويتين بشكل ملحوظ فوق القيم الأساسية عندما يكون هناك انخفاض في توصيل الأكسجين إلى الكلى. في المرتفعات العالية يكون الأكسجين أقل. على ارتفاعات عالية ، هناك فقدان لخلايا الدم الحمراء أو ضعف في وظائف الرئة. للتغلب على هذا ، تعمل الكلى على تسريع إفرازها للإريثروبويتين ، الذي يحفز الخلايا الجذعية ويسرع نضوج خلايا الدم الحمراء.

يتطلب إنتاج كريات الدم الحمراء العناصر الغذائية المعتادة اللازمة لتكوين أي خلية: الأحماض الأمينية ، والدهون ، والكربوهيدرات. بالإضافة إلى ذلك ، يعد كل من الحديد وبعض عوامل النمو ، بما في ذلك الفيتامينات وحمض الفوليك وفيتامين ب 12 ، ضرورية. يتطلب إنتاج أعداد كريات الدم الحمراء الطبيعية كمية صغيرة للغاية من جزيء يحتوي على الكوبالت ، فيتامين ب 12 (يسمى أيضًا كوبالامين). مطلوب لعمل حمض الفوليك.

مدى الحياة والانهيار:

نظرًا لأن كريات الدم الحمراء تفتقر إلى النوى والعضيات ، فإنها لا تستطيع التكاثر أو الحفاظ على بنيتها الطبيعية لفترة طويلة جدًا. يبلغ متوسط ​​عمر كريات الدم الحمراء 120 يومًا تقريبًا ، مما يعني تدمير ما يقرب من 1 بالمائة من كريات الدم الحمراء في الجسم ويجب استبدالها كل يوم. يحدث انهيار كرات الدم الحمراء القديمة والمتهالكة بشكل رئيسي في الطحال والكبد حيث تبتلعها الضامة. تسمى عملية تحلل كرات الدم الحمراء القديمة والبالية بانحلال الدم.

يتم تقسيم جزء الغلوبين من الهيموجلوبين إلى الأحماض الأمينية المكونة له ، والتي يقوم الجسم بإعادة تدويرها. يتم استرداد الحديد وإعادته إلى النخاع العظمي لإعادة استخدامه. يؤدي انهيار جزء البروتين من كرات الدم الحمراء إلى تكوين البيليفيردين ثم يتحول إلى بيليروبين ، والذي يتم إطلاقه في البلازما. يرجع لون قش البلازما إلى وجود البيليروبين الصبغي. يرتبط البيليروبين بالألبومين وينتقل إلى خلايا الكبد. يسمى هذا البيليروبين البيليروبين الحر لأنه لم يتم تصريفه بعد. يتم تناول البيليروبين الحر بواسطة خلايا الكبد ويتم اقترانه أو ربطه بحمض الجلوكورونيك لتكوين البيليروبين المترافق ، وهو أكثر قابلية للذوبان في الماء من البيليروبين الحر. يصبح البيليروبين المترافق جزءًا من الصفراء ، وهو السائل الذي يفرز من الكبد إلى الأمعاء الدقيقة. في الأمعاء ، تقوم البكتيريا بتحويل البيليروبين إلى أصباغ تعطي البراز لونه البني المميز.

وظائف كرات الدم الحمراء:

  • تتمثل الوظائف الأساسية لخلايا الدم الحمراء في نقل الأكسجين من الرئتين إلى أنسجة الجسم المختلفة ونقل ثاني أكسيد الكربون من الأنسجة إلى الرئتين. يتم نقل ما يقرب من 98.5٪ من الأكسجين المنقول في الدم بالاشتراك مع الهيموجلوبين في خلايا الدم الحمراء ، ويتم إذابة نسبة 1.5٪ المتبقية في الجزء المائي من البلازما.
  • ينقل ثاني أكسيد الكربون من الأنسجة إلى الرئتين. يتم نقل 23٪ من ثاني أكسيد الكربون المتكون في الأنسجة إلى الرئتين بهذه الطريقة.
  • يلعبون دورًا مهمًا في تخثر الدم.
  • أنها تحمل الخلايا والأجسام المضادة إلى موقع العمل الذي يحارب العدوى.
  • الهيموجلوبين هو مادة عازلة حمضية ممتازة وبالتالي يحافظ على الرقم الهيدروجيني للدم.

إذا تمزقت خلايا الدم الحمراء ، يتسرب الهيموجلوبين إلى البلازما ويصبح غير وظيفي لأن شكل الجزيء يتغير نتيجة للتمسخ. يسمى تمزق خلايا الدم الحمراء متبوعًا بإفراز الهيموجلوبين بانحلال الدم.

الهيموجلوبين (الهيموجلوبين):

إنه بروتين مترافق يحتوي على الحديد وصباغ يحمل الأكسجين في كرات الدم الحمراء. صيغته التجريبية هي C2952H4664N812O832S8Fe4. إنه جزيء ضخم وله كتلة جزيئية أكبر من 66000.

يتكون الهيموغلوبين من أربع سلاسل متعددة الببتيد وأربع مجموعات من الهيم. كل سلسلة بولي ببتيد ، تسمى غلوبين ، مرتبطة بهيم واحد. كل هيم هو جزيء ذو صبغة حمراء يحتوي على ذرة حديد واحدة. الهيم مركب بورفيرين الحديد. البورفيرين هو هيكل رباعي البيرول (البيرول عبارة عن حلقة من خمس ذرات بها أربع ذرات كربون وواحدة نيتروجين). يحتل الحديدوز مركز حلقة البورفيرين ويقيم روابط مع جميع النيتروجين الأربعة لجميع حلقات البيرول. كما أنه مرتبط بالنيتروجين في حلقة إيميدازول من الهيستيدين الموجودة في جزء الغلوبين. توجد عدة أنواع من الغلوبين ، لكل منها تركيبة مختلفة قليلاً من الأحماض الأمينية. تتكون الكرياتين الأربعة في الهيموجلوبين الطبيعي للبالغين من سلسلتين ألفا (α) وسلاسل بيتا (β).

الحديد مهم جدا في إنتاج الهيموغلوبين الذي هو ناقل للأكسجين. يتم فقدان كميات صغيرة من الحديد من الجسم عن طريق البول والبراز والعرق والخلايا المتسلسلة من الجلد. بالإضافة إلى ذلك ، تفقد النساء كمية إضافية من الحديد عن طريق دم الحيض. يجب استبدال هذا الحديد المفقود من الجسم بتناول الأطعمة التي تحتوي على الحديد مثل اللحوم والكبد والمحار وصفار البيض والفاصوليا والمكسرات والحبوب. يحتوي الجسم على مخزون كبير من الحديد ، خاصة في الكبد ، مرتبط ببروتين يسمى الفيريتين. يعمل الفيريتين كحاجز ضد نقص الحديد. يمكن أن يؤدي الاختلال الكبير في توازن الحديد إما إلى نقص الحديد ، مما يؤدي إلى عدم كفاية إنتاج الهيموغلوبين ، أو زيادة الحديد في الجسم ، مع تأثيرات سامة خطيرة (داء ترسب الأصبغة الدموية).

يُقاس تعداد الهيموغلوبين في الدم بأداة تُعرف باسم مقياس الدم أو مقياس الهيموغلوبين. يبلغ عدد الهيموجلوبين عند الذكور البالغين 15.0 جم لكل 100 مل ، وللإناث 10.0 إلى 14.0 جم لكل 100 م وللرضع 16.5 & # 8211 19.5 جم لكل 100 مل.

عندما يتعرض الهيموجلوبين للأكسجين ، يمكن أن يرتبط جزيء أكسجين واحد بكل مجموعة هيم. يسمى هذا الشكل المؤكسج من الهيموغلوبين أوكسي هيموغلوبين. أوكسي هيموغلوبين أحمر فاتح. يسمى الهيموغلوبين الذي لا يحتوي على أكسجين ديوكسي هيموغلوبين. يحتوي Deoxyhemoglobin على لون أحمر غامق.

يشكل الهيموجلوبين رابطة غير مستقرة وقابلة للعكس مع الأكسجين. في حالته المؤكسجة ، يطلق عليه أوكسي هيموغلوبين وهو أحمر فاتح.

الهيموجلوبين + الأكسجين ⇌ أوكسي هيموجلوبين

تنتقل كرات الدم الحمراء التي تحمل الأكسجين إلى الأنسجة في أجزاء مختلفة من الجسم. في الأنسجة ، يحرر أوكسي هيموغلوبين الأكسجين بسهولة.

أوكسي هيموجلوبين ⇌ هيموجلوبين + أكسجين

يتم أيضًا نقل كمية صغيرة من ثاني أكسيد الكربون عن طريق الهيموجلوبين إلى الرئتين ، والذي لا يتحد مع ذرات الحديد ولكنه يرتبط بالمجموعات الأمينية من جزيء الغلوبين. شكل الهيموغلوبين هذا هو كربامينوهيموغلوبين

تتمثل إحدى وظائف الهيموجلوبين المكتشفة حديثًا في نقل أكسيد النيتريك ، الذي تنتجه الخلايا البطانية المبطنة للأوعية الدموية.


تعريف

يشير الاختيار الشامل إلى طريقة لتحسين المحاصيل يتم فيها اختيار النباتات الفردية على أساس النمط الظاهري من مجموعة سكانية مختلطة ، ويتم تجميع بذورها واستخدامها في نمو الجيل التالي. من ناحية أخرى ، يشير اختيار الخط الخالص إلى طريقة يتم فيها تطوير صنف جديد من خلال اختيار أفضل سلالة نباتية واحدة من بين الأصناف التقليدية أو السلالات الأصلية.

الدلالة

يعد اختيار الكتلة هو أبسط وأقدم طريقة لتحسين المحاصيل بينما تم تقديم اختيار الخط النقي لأول مرة بواسطة W.L.Johnnsen في الدنمارك في عام 1903.

مميزات

علاوة على ذلك ، فإن الصنف المختار جماعيًا عبارة عن مزيج من الخطوط النقية بينما يحتوي الصنف المحدد في الخط النقي على خط نقي واحد ، وهو سلالة فرد واحد تم الحصول عليه عن طريق التعرّف على الذات.

نوع التلقيح

بينما يستخدم الاختيار الجماعي كلاً من التلقيح الذاتي والتلقيح المتبادل ، فإن اختيار الخط النقي يستخدم التلقيح الذاتي فقط. وبالتالي ، هذا هو الفرق الرئيسي بين الاختيار الشامل واختيار الخط النقي.

التباين الوراثي

لذلك ، الاختلاف الجيني موجود في الاختيار الجماعي ، بينما لا يحتوي اختيار الخط النقي على الاختلاف الجيني.

متماثل الزيجوت أو متغاير الزيجوت

أيضًا ، هناك اختلاف آخر بين الاختيار الشامل واختيار الخط النقي وهو أن الصنف المختار جماعيًا متغاير الزيجوت بينما الصنف المحدد للخط النقي متماثل الزيجوت.

التكيفات والاستقرار

علاوة على ذلك ، تحتوي مجموعة متنوعة منتقاة على نطاق واسع على مجموعة واسعة من التعديلات ولديها المزيد من الثبات بينما الخط النقي لديه عدد قليل من التعديلات وثبات أقل.

التوحيد

الصنف المختار بالكتلة هو خصائص أقل اتساقًا بينما الصنف المحدد للخط النقي هو خصائص موحدة للغاية.

التعريف في برامج توضيح البذور

يصعب تحديد بذور الصنف المختار الجماعي بينما من السهل تحديد بذور الصنف المختار من الخط النقي.

استنتاج

الاختيار الجماعي هو أقدم طريقة للانتقاء الاصطناعي لتحسين المحاصيل. بشكل عام ، يسمح بالتلقيح الذاتي والتلقيح المتبادل. لذلك ، فإن الصنف المختار بكميات كبيرة له تنوع جيني ، ومزيد من التكيفات ، والاستقرار. عادة ، يحتوي على مزيج من الخطوط النقية. من ناحية أخرى ، يعد اختيار الخط الخالص طريقة لتحسين المحاصيل الاصطناعية التي تنطوي على تطوير ذرية واحدة فقط من خلال التلقيح الذاتي. لذلك ، لا يحتوي هذا التنوع على تنوع جيني ، وتكيفات أقل ، واستقرار أقل. ومن ثم ، فإن الاختلاف الرئيسي بين الاختيار الشامل واختيار الخط النقي هو خصائص كل صنف.

مراجع:

1. Shimona، K. "اختيار الكتلة: الميزات وأنواع الأمبير: الطرق: تحسين المحاصيل: علم النبات." مكتبة علم النبات ، 22 يوليو 2017 ، متاح هنا.
2. شيمونا ، ك. "اختيار الخط النقي في المحاصيل: المعنى والنظرية: تربية النبات: علم النبات." مكتبة علم النبات ، 22 يوليو 2017 ، متاح هنا.

الصورة مجاملة:

1. & # 8220Cornselection & # 8221 بقلم John Doebley & # 8211 الذرة المعدلة وراثيًا - الفوائد والمخاطر البيئية Gewin V PLoS Biology Vol. 1 ، رقم 1 ، e8 doi: 10.1371 / journal.pbio.0000008 Jornual Pbio (CC BY 2.5) عبر Commons Wikimedia
2. & # 8220 جزر من عدة ألوان & # 8221 بقلم ستيفن أوسموس & # 8211 خدمة البحوث الزراعية (المجال العام) عبر ويكيميديا ​​كومنز

نبذة عن الكاتب: لاكنه

لاكنا ، خريجة البيولوجيا الجزيئية والكيمياء الحيوية ، هي عالمة أحياء جزيئية ولديها اهتمام واسع وحاد باكتشاف الأشياء ذات الصلة بالطبيعة


البروتينات المحسوبة

يقول سلافوف إن العديد من الباحثين في علم النسخ أحادية الخلية يريدون تكييف برامجهم مع البروتينات sc. ويقول إن جميع الأدوات في هذا الفضاء بحاجة إلى قياس الأداء ، "حتى لا يخدع الناس أنفسهم". تحتاج المعامل إلى تشخيص جودة البيانات وتحديد ما يحتاج إلى حل المشكلات. لقد طور هو وفريقه تحسينًا يعتمد على البيانات لـ MS (DO-MS) 6 لتصور البيانات وتحليلها. تمت برمجته في R ، وتم إنشاؤه كتطبيق لامع ومتوفر هنا. يمكن أن يساعد ، على سبيل المثال ، عندما لا يتم أخذ عينات من ملفات تعريف الشطف في ذروتها ، وهو أمر ضروري لزيادة عدد ونقاء الأيونات. يتوقع سلافوف الكثير من أعمال التطوير المستقبلية للأدوات الحسابية في sc-protomics ، بالإضافة إلى الحاجة إلى معايير وقياس معياري للتأكد من أن القياس الكمي جيد الأداء.

في كلية الطب بجامعة هارفارد ، طور بيتر خارتشينكو وفريقه أداة حسابية لتحليل بيانات RNA-seq أحادية الخلية لمعالجة مشكلات عدم التجانس. نمت هذه التحديات الآن بعد تطبيق RNA-seq في أنواع دراسات معقدة تتضمن العديد من القياسات ، على العديد من العينات ، من أشخاص مختلفين. توجد أداة رسوم بيانية من مختبره ، مكتوبة بلغة R ، تتجمع على شبكة من العينات (CONOS) 7 ، والتي تتعقب أنواع الخلايا عبر مجموعات البيانات غير المتجانسة هذه وتجمعات مجموعات الخلايا الفرعية المتشابهة. يقول خارتشينكو إنه يمكن أيضًا تطبيقه على البروتينات sc.

يقول خارتشينكو: "لقد صممناه ليكون شديد التسامح فيما يتعلق بتنوع العينات" ، حتى يتمكن المستخدمون من إجراء تحليل مشترك يتعلق بالاضطرابات أو عبر الأنسجة المختلفة. يظهر عدد من طرق التكامل. في الوقت نفسه ، هناك "مشكلات فرعية" للتكامل ، مثل التباين التقني ، والتباين عبر الأفراد أو الأنسجة ، والطرائق الجزيئية أو الأنواع. مع تحليل بيانات sc-protomics ، فإن "الطبيعة النسبية للإشارة" تمثل تحديًا وهذه البيانات بها تسربات أكثر تعقيدًا من البيانات النصية.

من وجهة نظر Linding ، نظرًا لأن بيانات sc-protomics "أكثر ثراء" من بيانات RNA-seq أحادية الخلية ، "ما تحتاجه هو نموذج خطأ." البروتينات الخلوية وفيرة ولكن في التحليل البروتيني الكلاسيكي ، غالبًا ما يتم التخلص من الببتيدات المفردة للخلية. إنه يعالج ذلك باستخدام خوارزمية جديدة لإجراء تقييمات أكثر دقة للخطأ 8.

في علم البروتينات ، يمكن أن يبدو أنه تم الكشف عن أعداد غير كافية من بروتينات الخلية أو أنه يتم رؤية أكثرها وفرة فقط ، كما يقول ليندينج ، لكن مواصفات الكتلة تكتشف الكثير. على عكس الكشف عن الحساسية المتزايدة للـ mRNAs ، والتي تكون أقل وفرة بكثير من البروتينات الخلوية ، فإن الزيادات الطفيفة في حساسية اكتشاف البروتين تحدث فرقًا كبيرًا.

يقول يورغن كوكس من معهد ماكس بلانك للكيمياء الحيوية ، إنه بالنظر إلى أن البروتينات البروتينية في مهدها ، فلا يزال هناك العديد من التحديات للتحليل الحسابي. في علم البروتينات sc باستخدام مواصفات الكتلة ، يعد وضع العلامات متساوي الضغط واعدًا للغاية ، حيث يمكن مضاعفة العديد من القنوات أحادية الخلية لقياس كتلة واحدة. يؤدي تضمين قنوات إضافية ، مثل العينات متعددة الخلايا ، إلى تعزيز اكتشاف الإشارات في مطياف الكتلة ويساعد في وضع معايير القياس الكمي.

It remains challenging in computational proteomics to interpret the multiplexed quantification channels, given that “isobaric labeling techniques are notoriously plagued by co-fragmentation signals,” says Cox. Fragmented peptides are “measured involuntarily” and add unwanted contributions to the signals from peptides of interest. “We are working on normalization methods and signal modeling that will improve the situation,” he says. Missing values in the data matrix are inherent to all single-cell technologies and usually need more attention than with bulk ‘omics data. Taken together with isobaric labeling, he says, special algorithms are needed for these issues.


Adler Receives Two Grants

Lynn Adler was awarded a $99K Northeastern Sustainable Agriculture Research and Education (NE SARE) grant to study the role of cut flowers on farms for pollinator health.

She also received a $500K subcontract to Cornell as part of a 5-year, $2.5-million USDA Ecology and Evolution of Infectious Disease to understand temporal dynamics in parasite spillover in bee communities.


Measurement of Cell Numbers and Cell Mass of Microorganisms

A known volume of microbial cell suspension (0.01 ml) is spread uniformly over a glass slide covering a specific area (1 sq. cm). The smear is then fixed by heating, stained, examined under oil immersion lens, and the cells are counted.

Customarily, cells in a few microscopic fields are counted because it is not possible to scan the entire area of smear. The counting of total number of cells is determined by calculating the total number of microscopic fields per one square cm. area of the smear.

The total number of cells can be counted with the help of following calculations:

(a) Area of microscopic field = πr 2

r (oil immersion lens) = 0.08 mm.

Area of the microscopic field under the oil-immersion lens

= πr 2 = 3.14 x (0.08 mm) 2 = 0.02 sq. mm.

(b) Area of the smear one sq. cm. = 100sq. mm.

Then, the no. of microscopic fields = 100/0.02=5000

(c) No. of cells 1 sq. cm. (or per 0.01 ml microbial cell suspension)

= Average no. of microbes per microscopic field x 5000

2. Courting Chamber Technique or Direct Microscopic Count (DMC):

The number of cells in a population can be measured by taking direct microscopic count using Petroff-Hausser counting chamber (for prokaryotic microorganisms) or hemocytometers (to larger eukaryotic microorganisms). Prokaryotic microorganisms are more easily counted if they are stained or, if not stained, phase contrast of florescence microscope is employed.

These are specially designed slides that have chambers of known depth with an etched grid on the chamber bottom. Each square on the grid has definite depth and volume (Fig. 19.19). Total number of micro-organisms in a sample can be calculated taking the count of number of bacteria per unit area of grid and multiplying it by a conversion factor (depending on chamber volume and sample dilution used).

More specifically, for convenience, the Petroff-Hausser counting chamber is a specially designed slide accurately ruled out into squares that are 1/400 mm 2 in area a glass coverslip rests 1/50 mm above the slide, so that the volume over a square is 1/20,000 mm 3 (i.e., 1/20,000,000 cm 3 ).

A suspension of unstained bacteria can be counted in the chamber employing a phase contrast microscope. If, for example, an average of five bacterial cells occurs in cached ruled square, there is 5 x 20,000,000 or 10 8 bacterial cells per millimeter.

The direct microscopic method is easy, inexpensive and relatively quick to count bacterial cell number. However, using this method dead cells are not distinguished from living cells and also very small cells are usually missed.

3. Viable Count—Standard Plate Count (SPC) Method:

A bacterial culture need not contain all living cells there might be some dead cells as well. The culture when grown in proper medium and under standard set or growth conditions, only living cells grow and form colony.

This fact is used to estimate number of living bacterial cells the estimation of number of living bacterial cells is called viable count. Standard Plate Count (SPC) method is the most commonly used laboratory technique for viable count of bacterial cells in milk, food, water, and many other materials.

Various aspects of SPC are the following:

To estimate the number of living bacterial cells in milk, for convenience, the sample of well mixed milk is taken into a pipette. 1 ml of milk dropped and mixed in 99 ml of sterile dilute solution (may be water or nutrient broth or saline solution) taken into a flask.

This results in a dilution of 1: 100 into the flask. Other flaks each containing 99 ml of sterile dilute solution are taken and dilutions of 1: 1000, 1: 10,000, and: 1,000,000 are prepared into them.

Now, 1 ml of each dilution is transferred into separate Petri dishes containing pre-solidified agar medium. The Petri dishes are incubated for 24 hours or more. Each living bacterial cell in dilutions grow in respective Petri dishes reproducing itself until a visible mass of bacterial cells, a colony, develops, i.e., one bacterial cell gives rise to one colony.

The original sample is subsequently diluted till the number of colonies developing on Petri dish fall in the range of 30-300 because the count is almost accurate, and the possibility of interference of one colony with that of another is minimized.

2. Counting of colonies:

Each Petri dish is taken for counting of colonies. Colonies are usually counted by illuminating them from below (dark field illumination) so that they are easily visible, and a large magnifying lens is often used. For this purpose, various instruments such as Quebec colony counter and electronic colony counter are used. Quebec colony counter (Fig. 19.11) is one of the simplest colony counters used in small laboratories.

In this, the Petri dish containing bacterial colonies is mounted on a platform. When the Petri dish is illuminated from beneath, the visible colonies can be counted with the help of its lens that provides X1.5 magnification.

Electronic colony counter is highly improved device. The Petri dish is placed on its illuminated stage, the count bar is depressed, and the precise number of colonies is instantly displayed on a digital readout.

3. Calculation of count:

The probable number of bacteria per ml in original sample can be estimated by multiplying bacterial colony count by the reciprocal of the dilution and of the volume used.

For example, if bacterial colony count is 50 for 1 : 10,000 dilution when volume used is 1 ml, then The number of colony forming bacterial cells = 50 x 10,000 x 1 = 5 x 10 5

(i) Only bacteria that will be counted are those which can grow on the medium used and under the conditions of incubation provided.

(ii) Each viable bacterial cell that is capable of growing under the culture conditions provided may not necessarily result in one colony. The development of one colony from one bacterial cell can only take place when the bacterial suspension is homogenous and no aggregates of cells are present in it.

However, if the bacterial cells possess the tendency to aggregate, e.g., cocci in clusters (staphylococci), chains (streptococci), or pairs (diplococci), the resulting counts will be lower than the number of actual bacterial cells. For this reason the counts are often reported as colony forming units (CFU) per millilitre rather than number of bacterial cells per millilitre.

SPC is easy to perform and can be used to measure bacterial populations of any magnitude. It is very sensitive technique and even very small number of bacterial cells can be counted using it. Theoretically, if 1 ml sample contains as few as one bacterial cell, the latter develops one colony upon transferring the sample into medium containing Petri dish.

4. Coulter Counter:

Coulter counter (Fig. 19.12) is an electronic de­vice used to count number of bacteria and other micro-organisms such as protozoa, microalgae and yeasts. This device is provided with a tiny orifice 10-30 pm in diameter. This orifice connects the two compartments of the counter which contain an electrically conductive solution (electrodes).

In this method, the sample of bacterial cells is forced through the small orifice (small hole). On the both sides of the orifice, electrodes are present to measure the electric resistance or conductivity when electric current is passed through the orifice.

Every time a bacterial cell passes through the orifice, electrical resistance between the two compartments (electrodes) increases momentarily or the conductivity drops. The generates an electrical signal which is automatically counted.

Each electrical signal represents the counting of one bacterial cell. The Coulter counter gives accurate results with larger cells. The precaution to be taken in this method is that the suspension of samples should be free of any cell debris or other extraneous matter.

5. Membrane-Filter Technique:

Microbial cell numbers are frequently determined using special membrane filters possessing millipores small enough to trap bacteria. In this technique, a water sample containing microbial cells is passed through the filter (Fig. 19.13). The filter is then placed on solid agar medium or on a pad soaked with nutrient broth (liquid medium) and incubated until each cell develops into a separate colony.

Membranes with different pore sizes are used to trap different microorganisms. Incubation times for membranes also vary with the medium and the microorganism. A colony count gives the number of microorganisms in the filtered sample, and specific media can be used to select for specific microorganisms. This technique is especially useful in analysing aquatic samples.

Measurement of Cell Mass:

1. Dry Weight Technique:

The cell mass of a very dense cell suspension can be determined by this technique. In this technique, the microorganisms are removed from the medium by filtration and the microorganisms on filters are washed to remove all extraneous matter, and dried in desiccator by putting in weighing bottle (previously weighed).

The dried microbial content is then weighed accurately. This technique is especially useful for measuring the growth of micro fungi. It is time consuming and not very sensitive. Since bacteria weigh so little, it becomes necessary to centrifuge several hundred millions of culture to find out a sufficient quantity to weigh.

2. Measurement of Nitrogen Content:

As the microbes (bacteria) grow, there is an increase in the protein concentration (i.e. nitrogen concentration) in the cell. Thus, cell mass can be subjected to quantitative chemical analysis methods to determine total nitrogen that can be correlated with growth. This method is useful in determining the effect of nutrients or antimetabolites upon the protein synthesis of growing culture.

3. Turbidometric Estimation (Turbidometry):

Rapid cell mass determination is possible using turbidometry method. Turbidometry is based on the fact that microbial cells scatter light striking them. Since the microbial cells in a population are of roughly constant size, the amount of scattering is directly proportional to the biomass of cells present and indirectly related to cell number.

One visible characteristic of growing bacterial culture is the increase in cloudiness of the medium (turbidity). When the concentration of bacteria reaches about 10 million cells (10 7 ) per ml, the medium appears slightly cloudy or turbid.

Further increase in concentration results in greater turbidity. When a beam of light is passed through a turbid culture, the amount of light transmitted is measured.

Greater the turbidity, lesser would be the transmission of light through medium. Thus, light will be transmitted in inverse proportion to the number of bacteria. Turbidity can be measured using instruments like spectrophotometer and nephelometer (Fig. 19.14).


An Error Occurred Setting Your User Cookie

This site uses cookies to improve performance. If your browser does not accept cookies, you cannot view this site.

Setting Your Browser to Accept Cookies

There are many reasons why a cookie could not be set correctly. Below are the most common reasons:

  • You have cookies disabled in your browser. You need to reset your browser to accept cookies or to ask you if you want to accept cookies.
  • Your browser asks you whether you want to accept cookies and you declined. To accept cookies from this site, use the Back button and accept the cookie.
  • Your browser does not support cookies. Try a different browser if you suspect this.
  • The date on your computer is in the past. If your computer's clock shows a date before 1 Jan 1970, the browser will automatically forget the cookie. To fix this, set the correct time and date on your computer.
  • You have installed an application that monitors or blocks cookies from being set. You must disable the application while logging in or check with your system administrator.

Why Does this Site Require Cookies?

This site uses cookies to improve performance by remembering that you are logged in when you go from page to page. To provide access without cookies would require the site to create a new session for every page you visit, which slows the system down to an unacceptable level.

What Gets Stored in a Cookie?

This site stores nothing other than an automatically generated session ID in the cookie no other information is captured.

In general, only the information that you provide, or the choices you make while visiting a web site, can be stored in a cookie. For example, the site cannot determine your email name unless you choose to type it. Allowing a website to create a cookie does not give that or any other site access to the rest of your computer, and only the site that created the cookie can read it.


محتويات

SODs catalyze the disproportionation of superoxide:

In this way, O −
2 is converted into two less damaging species.

The pathway by which SOD-catalyzed dismutation of superoxide may be written, for Cu,Zn SOD, with the following reactions:

  • Cu 2+ -SOD + O −
    2 → Cu + -SOD + O2 (reduction of copper oxidation of superoxide)
  • Cu + -SOD + O −
    2 + 2H + → Cu 2+ -SOD + H2ا2 (oxidation of copper reduction of superoxide)

The general form, applicable to all the different metal-coordinated forms of SOD, can be written as follows:

In a series of such reactions, the oxidation state and the charge of the metal cation oscillates between n and n+1: +1 and +2 for Cu, or +2 and +3 for the other metals .

General Edit

Irwin Fridovich and Joe McCord at Duke University discovered the enzymatic activity of superoxide dismutase in 1968. [3] SODs were previously known as a group of metalloproteins with unknown function for example, CuZnSOD was known as erythrocuprein (or hemocuprein, or cytocuprein) or as the veterinary anti-inflammatory drug "Orgotein". [4] Likewise, Brewer (1967) identified a protein that later became known as superoxide dismutase as an indophenol oxidase by protein analysis of starch gels using the phenazine-tetrazolium technique. [5]

There are three major families of superoxide dismutase, depending on the protein fold and the metal cofactor: the Cu/Zn type (which binds both copper and zinc), Fe and Mn types (which bind either iron or manganese), and the Ni type (which binds nickel).

    Copper and zinc – most commonly used by eukaryotes, including humans. The cytosols of virtually all eukaryotic cells contain an SOD enzyme with copper and zinc (Cu-Zn-SOD). For example, Cu-Zn-SOD available commercially is normally purified from bovine red blood cells. The bovine Cu-Zn enzyme is a homodimer of molecular weight 32,500. It was the first SOD whose atomic-detail crystal structure was solved, in 1975. [8] It is an 8-stranded "Greek key" beta-barrel, with the active site held between the barrel and two surface loops. The two subunits are tightly joined back-to-back, mostly by hydrophobic and some electrostatic interactions. The ligands of the copper and zinc are six histidine and one aspartate side-chains one histidine is bound between the two metals. [9]
  • Iron – Many bacteria contain a form of the enzyme with iron (Fe-SOD) some bacteria contain Fe-SOD, others Mn-SOD, and some (such as بكتريا قولونية) contain both. Fe-SOD can also be found in the chloroplasts of plants. The 3D structures of the homologous Mn and Fe superoxide dismutases have the same arrangement of alpha-helices, and their active sites contain the same type and arrangement of amino acid side-chains. They are usually dimers, but occasionally tetramers.
  • Manganese – Nearly all mitochondria, and many bacteria, contain a form with manganese (Mn-SOD): For example, the Mn-SOD found in human mitochondria. The ligands of the manganese ions are 3 histidine side-chains, an aspartate side-chain and a water molecule or hydroxyligand, depending on the Mn oxidation state (respectively II and III). [10]

In higher plants, SOD isozymes have been localized in different cell compartments. Mn-SOD is present in mitochondria and peroxisomes. Fe-SOD has been found mainly in chloroplasts but has also been detected in peroxisomes, and CuZn-SOD has been localized in cytosol, chloroplasts, peroxisomes, and apoplast. [14] [15]

Human Edit

Three forms of superoxide dismutase are present in humans, in all other mammals, and most chordates. SOD1 is located in the cytoplasm, SOD2 in the mitochondria, and SOD3 is extracellular. The first is a dimer (consists of two units), whereas the others are tetramers (four subunits). SOD1 and SOD3 contain copper and zinc, whereas SOD2, the mitochondrial enzyme, has manganese in its reactive centre. The genes are located on chromosomes 21, 6, and 4, respectively (21q22.1, 6q25.3 and 4p15.3-p15.1).

Plants Edit

In higher plants, superoxide dismutase enzymes (SODs) act as antioxidants and protect cellular components from being oxidized by reactive oxygen species (ROS). [18] ROS can form as a result of drought, injury, herbicides and pesticides, ozone, plant metabolic activity, nutrient deficiencies, photoinhibition, temperature above and below ground, toxic metals, and UV or gamma rays. [19] [20] To be specific, molecular O2 is reduced to O −
2 (a ROS called superoxide) when it absorbs an excited electron released from compounds of the electron transport chain. Superoxide is known to denature enzymes, oxidize lipids, and fragment DNA. [19] SODs catalyze the production of O2 and H
2 ا
2 from superoxide ( O −
2 ), which results in less harmful reactants.

When acclimating to increased levels of oxidative stress, SOD concentrations typically increase with the degree of stress conditions. The compartmentalization of different forms of SOD throughout the plant makes them counteract stress very effectively. There are three well-known and -studied classes of SOD metallic coenzymes that exist in plants. First, Fe SODs consist of two species, one homodimer (containing 1–2 g Fe) and one tetramer (containing 2–4 g Fe). They are thought to be the most ancient SOD metalloenzymes and are found within both prokaryotes and eukaryotes. Fe SODs are most abundantly localized inside plant chloroplasts, where they are indigenous. Second, Mn SODs consist of a homodimer and homotetramer species each containing a single Mn(III) atom per subunit. They are found predominantly in mitochondrion and peroxisomes. Third, Cu-Zn SODs have electrical properties very different from those of the other two classes. These are concentrated in the chloroplast, cytosol, and in some cases the extracellular space. Note that Cu-Zn SODs provide less protection than Fe SODs when localized in the chloroplast. [18] [19] [20]

Bacteria Edit

Human white blood cells use enzymes such as NADPH oxidase to generate superoxide and other reactive oxygen species to kill bacteria. During infection, some bacteria (e.g., Burkholderia pseudomallei) therefore produce superoxide dismutase to protect themselves from being killed. [21]

SOD out-competes damaging reactions of superoxide, thus protecting the cell from superoxide toxicity. The reaction of superoxide with non-radicals is spin-forbidden. In biological systems, this means that its main reactions are with itself (dismutation) or with another biological radical such as nitric oxide (NO) or with a transition-series metal. The superoxide anion radical ( O −
2 ) spontaneously dismutes to O2 and hydrogen peroxide ( H
2 ا
2 ) quite rapidly (

10 5 M −1 s −1 at pH 7). [ بحاجة لمصدر ] SOD is necessary because superoxide reacts with sensitive and critical cellular targets. For example, it reacts with the NO radical, and makes toxic peroxynitrite.

Because the uncatalysed dismutation reaction for superoxide requires two superoxide molecules to react with each other, the dismutation rate is second-order with respect to initial superoxide concentration. Thus, the half-life of superoxide, although very short at high concentrations (e.g., 0.05 seconds at 0.1mM) is actually quite long at low concentrations (e.g., 14 hours at 0.1 nM). In contrast, the reaction of superoxide with SOD is first order with respect to superoxide concentration. Moreover, superoxide dismutase has the largest كقط/كم (an approximation of catalytic efficiency) of any known enzyme (

7 x 10 9 M −1 s −1 ), [22] this reaction being limited only by the frequency of collision between itself and superoxide. That is, the reaction rate is "diffusion-limited".

The high efficiency of superoxide dismutase seems necessary: even at the subnanomolar concentrations achieved by the high concentrations of SOD within cells, superoxide inactivates the citric acid cycle enzyme aconitase, can poison energy metabolism, and releases potentially toxic iron. Aconitase is one of several iron-sulfur-containing (de)hydratases in metabolic pathways shown to be inactivated by superoxide. [23]

SOD1 is an extremely stable protein. In the holo form (both copper and zinc bound) the melting point is > 90 °C. In the apo form (no copper or zinc bound) the melting point is

60 °C. [24] By differential scanning calorimetry (DSC), holo SOD1 unfolds by a two-state mechanism: from dimer to two unfolded monomers. [24] In chemical denaturation experiments, holo SOD1 unfolds by a three-state mechanism with observation of a folded monomeric intermediate. [25]

Superoxide is one of the main reactive oxygen species in the cell. As a consequence, SOD serves a key antioxidant role. The physiological importance of SODs is illustrated by the severe pathologies evident in mice genetically engineered to lack these enzymes. Mice lacking SOD2 die several days after birth, amid massive oxidative stress. [26] Mice lacking SOD1 develop a wide range of pathologies, including hepatocellular carcinoma, [27] an acceleration of age-related muscle mass loss, [28] an earlier incidence of cataracts, and a reduced lifespan. Mice lacking SOD3 do not show any obvious defects and exhibit a normal lifespan, though they are more sensitive to hyperoxic injury. [29] Knockout mice of any SOD enzyme are more sensitive to the lethal effects of superoxide-generating compounds, such as paraquat and diquat (herbicides).

ذبابة الفاكهة lacking SOD1 have a dramatically shortened lifespan, whereas flies lacking SOD2 die before birth. Depletion of SOD1 and SOD2 in the nervous system and muscles of ذبابة الفاكهة is associated with reduced lifespan. [30] The accumulation of neuronal and muscular ROS appears to contribute to age-associated impairments. When overexpression of mitochondrial SOD2 is induced, the lifespan of adult ذبابة الفاكهة is extended. [31]

Among black garden ants (Lasius niger), the lifespan of queens is an order of magnitude greater than of workers despite no systematic nucleotide sequence difference between them. [32] The SOD3 gene was found to be the most differentially over-expressed in the brains of queen vs worker ants. This finding raises the possibility of an important role of antioxidant function in modulating lifespan. [32]

SOD knockdowns in the worm C. ايليجانس do not cause major physiological disruptions. However, the lifespan of C. ايليجانس can be extended by superoxide/catalase mimetics suggesting that oxidative stress is a major determinant of the rate of aging. [33]

Knockout or null mutations in SOD1 are highly detrimental to aerobic growth in the budding yeast خميرة الخميرة and result in a dramatic reduction in post-diauxic lifespan. In wild-type S. cerevisiae, DNA damage rates increased 3-fold with age, but more than 5-fold in mutants deleted for either the SOD1 أو SOD2 الجينات. [34] Reactive oxygen species levels increase with age in these mutant strains and show a similar pattern to the pattern of DNA damage increase with age. Thus it appears that superoxide dismutase plays a substantial role in preserving genome integrity during aging in S. cerevisiae. SOD2 knockout or null mutations cause growth inhibition on respiratory carbon sources in addition to decreased post-diauxic lifespan.

In the fission yeast شيزوساكارومايس بومب, deficiency of mitochondrial superoxide dismutase SOD2 accelerates chronological aging. [35]

Several prokaryotic SOD null mutants have been generated, including بكتريا قولونية. The loss of periplasmic CuZnSOD causes loss of virulence and might be an attractive target for new antibiotics.

Mutations in the first SOD enzyme (SOD1) can cause familial amyotrophic lateral sclerosis (ALS, a form of motor neuron disease). [36] [37] [38] [39] The most common mutation in the U.S. is A4V, while the most intensely studied is G93A. The other two isoforms of SOD have not been linked to many human diseases, however, in mice inactivation of SOD2 causes perinatal lethality [26] and inactivation of SOD1 causes hepatocellular carcinoma. [27] Mutations in SOD1 can cause familial ALS (several pieces of evidence also show that wild-type SOD1, under conditions of cellular stress, is implicated in a significant fraction of sporadic ALS cases, which represent 90% of ALS patients.), [40] by a mechanism that is presently not understood, but not due to loss of enzymatic activity or a decrease in the conformational stability of the SOD1 protein. Overexpression of SOD1 has been linked to the neural disorders seen in Down syndrome. [41] In patients with thalassemia, SOD will increase as a form of compensation mechanism. However, in the chronic stage, SOD does not seem to be sufficient and tends to decrease due to the destruction of proteins from the massive reaction of oxidant-antioxidant. [42]

In mice, the extracellular superoxide dismutase (SOD3, ecSOD) contributes to the development of hypertension. [43] [44] Diminished SOD3 activity has been linked to lung diseases such as Acute Respiratory Distress Syndrome (ARDS) or Chronic obstructive pulmonary disease (COPD). [45] [46] [47]

Superoxide dismutase is also not expressed in neural crest cells in the developing fetus. Hence, high levels of free radicals can cause damage to them and induce dysraphic anomalies (neural tube defects). [ بحاجة لمصدر ]

SOD has powerful antiinflammatory activity. For example, SOD is a highly effective experimental treatment of chronic inflammation in colitis. [ بحاجة لمصدر ] Treatment with SOD decreases reactive oxygen species generation and oxidative stress and, thus, inhibits endothelial activation. Therefore, such antioxidants may be important new therapies for the treatment of inflammatory bowel disease. [48]

Likewise, SOD has multiple pharmacological activities. E.g., it ameliorates cis-platinum-induced nephrotoxicity in rodents. [49] As "Orgotein" or "ontosein", a pharmacologically-active purified bovine liver SOD, it is also effective in the treatment of urinary tract inflammatory disease in man. [50] For a time, bovine liver SOD even had regulatory approval in several European countries for such use. This was cut short by concerns about prion disease. [ بحاجة لمصدر ]

An SOD-mimetic agent, TEMPOL, is currently in clinical trials for radioprotection and to prevent radiation-induced dermatitis. [51] TEMPOL and similar SOD-mimetic nitroxides exhibit a multiplicity of actions in diseases involving oxidative stress. [52]

SOD may reduce free radical damage to skin—for example, to reduce fibrosis following radiation for breast cancer. Studies of this kind must be regarded as tentative, however, as there were not adequate controls in the study including a lack of randomization, double-blinding, or placebo. [53] Superoxide dismutase is known to reverse fibrosis, possibly through de-differentiation of myofibroblasts back to fibroblasts. [54] [ further explanation needed ]

SOD is commercially obtained from marine phytoplankton, bovine liver, horseradish, cantaloupe, and certain bacteria. For therapeutic purpose, SOD is usually injected locally. There is no evidence that ingestion of unprotected SOD or SOD-rich foods can have any physiological effects, as all ingested SOD is broken down into amino acids before being absorbed. However, ingestion of SOD bound to wheat proteins could improve its therapeutic activity, at least in theory. [55]


شاهد الفيديو: زيادة كريات الدم الحمراء 03-12-2017 (أغسطس 2022).