معلومة

سؤال حول الجينات المسرطنة الأولية والجينات المسرطنة؟

سؤال حول الجينات المسرطنة الأولية والجينات المسرطنة؟



We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

يقول كتابي المدرسي:

تسمى الجينات المعززة للنمو بالجينات المسرطنة الأولية. يمكن تحويل بعضها إلى جينات مسرطنة عن طريق طفرة نقطية تغير قدرة الجين الورمي الأولي على الإيقاف. يظلون في وضع التشغيل بشكل دائم. تعزز الجينات المسرطنة انقسام الخلايا غير المنظم. يؤدي هذا الانقسام الخلوي إلى ورم.

هل هذا يعني أن التغيير من الجين الورمي الأولي إلى الجين الورمي ليس طفرة في exon ، بل في intron؟

آمل أن أستخدم هذه المصطلحات بشكل صحيح. شكرا لك على أي مساعدة :)


سأضيف إلى إجابةMattDMo قليلاً.

وظيفة الجينات المسرطنة الأولية ، والبرنامج التنموي ، والتنظيم

الجينات الورمية الأولية هي جينات تعمل بشكل طبيعي وتكون في كثير من الأحيان في المسارات التي تؤدي إلى الانقسام والتكاثر الخلوي. لديهم أدوار مهمة في تطوير ونمو وصيانة الكائن الحي. البروتو-أونكوجين هو وصف دقيق للجينات ، لكني لسوء الحظ أعتقد أن الناس في بعض الأحيان يعتقدون أن الجينات نفسها سيئة وهذا ليس هو الحال.

النمو والتطور في الكائنات متعددة الخلايا هي عمليات منظمة للغاية مع العديد من الضوابط والتوازنات. تحتاج خلايا معينة إلى النمو في أماكن معينة في أوقات معينة ، ثم تحتاج إلى الدخول في الطور البيني والبقاء فيه. إذا لم يفعلوا ذلك ، أو قاموا بأشياء في أوقات غير صحيحة ، فلن يتطور الكائن متعدد الخلايا بشكل صحيح أو سيطور حالات مثل السرطان.

غالبًا ما تكون نقاط التنظيم هذه هي التي تصبح غير منظمة عندما يصبح الجين الورمي الأولي مسرطنًا. إذا كانت هناك مناطق من allostery تتأثر بطفرة في تسلسل الترميز (exon) وجزيء التحكم الذي يقمع نشاط الإنزيم من خلال تغيير التشكل لم يعد قادرًا على الارتباط ، فيمكن لهذا الإنزيم أن يظل نشطًا ، ودائمًا قيد التشغيل.

يمكن أن يكون لديك أيضًا موقف يكون لديك فيه منظمات نسخية للجينات الورمية الأولية التي يمكن أن تتأثر بجعل منتج الجين مسرطنًا. إذا كان هناك طفرة في مُحسِّن (إنترونيك) للجين يؤثر على حركية ارتباط المحسنات مما يؤدي إلى زيادة كبيرة في النسخ ، فإن هذا الاختلاف في التركيز يمكن أن يؤدي إلى تكوين ورم غير متحكم فيه.


يمكن أن يكون لديك أيضًا موقف مثل MattDMo تحدثت عن المكان الذي تولد فيه تغيرات الإطارات وكودونات الإيقاف المبكرة ، على الرغم من أنني أعتقد أن هذا أكثر صلة بالطفرات الجينية لقمع الورم ، لأن هذه الأنواع من الطفرات تميل إلى قتل البروتين بسرعة إلى حد ما ، ولكن هذا ممكن أنه يمكن أن يسبب مشكلة.


RAS

ومع ذلك ، هناك أنواع أخرى من الطفرات التي يمكن أن تؤثر على الجينات الورمية الأولية ، مما يجعلها مسرطنة. أحد الأمثلة الكلاسيكية هو RAS. RAS هو بروتين G يرتبط بمستقبلات G-Protein المقترنة على سطح الخلية وينقل الإشارات إلى الخلية مما يؤدي إلى بدء دورة الخلية. في شكله غير النشط ، يرتبط RAS بالناتج المحلي الإجمالي. عندما يرتبط جزيء الإشارة بمستقبل غشاء البلازما ، فإنه يرتبط بجزيء RAS ، يزيل عامل تبادل الغوانوزين الناتج المحلي الإجمالي المرتبط ، وبسبب التركيز ، يدخل GTP جيب الربط وينشط RAS ، الذي ينشط سلسلة الفسفرة ، مما يؤدي إلى نسخ عوامل النمو.

عادةً ما يكون لـ RAS نشاط GTPase وسرعان ما يشق فوسفات جاما من GTP في جيبه الملزم ، مما يؤدي إلى الناتج المحلي الإجمالي وتعطيل نفسه. ومع ذلك ، إذا كانت الطفرة ستقضي على نشاط GTPase هذا من RAS ، فلن يكون لديها أي طريقة لشق فوسفات جاما ، وبالتالي ستظل نشطة وتستمر في نقل الإشارة ، حتى عندما لا يجب ذلك.

ومع ذلك ، لا يجب أن تكون المشكلة مع RAS لدفع RAS إلى تكوين الورم. إذا أصبح RAS GEF مفرط النشاط وبدأ في تبادل الناتج المحلي الإجمالي لـ GTP بشكل أساسي ، سواء كانت هناك إشارة أم لا ، فسيتم تنشيط RAS باستمرار ، حتى لو كان لا يزال قادرًا على شق فوسفات جاما وإلغاء تنشيط نفسه. لذلك يمكن أن يكون هناك دوافع مؤثرة في تكوين الأورام ومحركات عبر المفعول أيضًا.


أقدم لك رابطًا لصفحة Scitable على الجينات المسرطنة الأولية إلى الجينات المسرطنة إلى السرطان. يعطي الملخص التالي وهو ملخص مفيد:

  • الطفرات النقطية أو الحذف أو الإدخالات التي تؤدي إلى منتج جيني مفرط النشاط
  • الطفرات النقطية أو الحذف أو الإدراج في منطقة المروج لجين الورم الأولي الذي يؤدي إلى زيادة النسخ
  • أحداث التضخيم الجيني التي تؤدي إلى نسخ كروموسومية إضافية من الجين الورمي الأولي
  • أحداث انتقال الكروموسومات التي تنقل الجين الورمي الأولي إلى موقع كروموسومي جديد يؤدي إلى تعبير أعلى
  • عمليات نقل الكروموسومات التي تؤدي إلى اندماج بين الجين الورمي الأولي والجين الثاني ، والذي ينتج بروتينًا اندماجيًا له نشاط منشأ للأورام

الطفرة (ق) علبة تكون في أي مكان ، لكنها غالبًا ما تكون في منطقة ترميز الجين - الإكسونات. يمكن أن تؤدي هذه الطفرات الجينية إلى تغيير إطار القراءة ، أو كودون التوقف المبكر ، أو تغيير الكودون الذي ينتج عنه دمج حمض أميني مختلف في البروتين.


سؤال عن الجينات الورمية والسرطان

سؤالي الرئيسي هو:
هل تسبب الجينات الورمية السرطان نتيجة تنشيط الجينات الورمية الأولية بشكل مفرط؟
فيما يلي توضيحي ، هل يمكن لشخص ما مساعدتي في التحقق مما إذا كان صحيحًا؟
لذا ، الجينات الورمية هي طفرات في الجينات المسرطنة الأولية.
كيف تحفز الجينات المسرطنة الأولية انقسام الخلايا:
ترتبط عوامل النمو بمستقبلات البروتين على غشاء سطح الخلية و [مدش] و gtcause الجينات الورمية الأولية لتحفيز انقسام الخلايا عن طريق:
تنشيط الإنزيمات في الخلية وبالتالي تنشيط عوامل النسخ التي تنشط جينات معينة تتسبب في تكاثر الحمض النووي وانقسام الخلية.
عندما تتحول الجينات المسرطنة الأولية إلى جينات مسرطنة ،
يصبح نشطًا بشكل دائم ويسبب انقسامًا غير طبيعي للخلايا من خلال:
1. تنشيط مستقبلات البروتين على غشاء الخلية بشكل دائم بحيث يتم تنشيط الجينات الورمية الأولية بشكل دائم وتسبب انقسام الخلية دون عوامل النمو.
2. الترميز لعامل النمو الذي يتم إنتاجه بكميات زائدة لذلك مرة أخرى تنشيط الجينات الورمية الأولية للتسبب في الانقسام المفرط للخلايا.

والجينات الورمية SO تسبب السرطان نتيجة التنشيط المفرط للجينات الورمية الأولية.
الرجاء مساعدتي شكرا.

ليس هذا ما تبحث عنه؟ جرب & hellip

هذا يبدو وكأنه فكرة عامة ، نعم.

بعض النقاط في شرحك على الرغم من أنني سأكون أكثر ترددًا في وصفها بـ "الصحيح" - لست متأكدًا مما إذا لم يتم صياغتها بأفضل طريقة أو إذا كانت تعكس سوء فهم للمفهوم.

رمز الجينات الورمية الأولية للبروتينات التي تساعد على تنظيم نمو الخلايا / انقسامها / تمايزها ، وغالبًا ما تشارك في نقل الإشارة. على سبيل المثال ، قد يشفر الجين الورمي الأولي عامل نمو يرتبط عادةً بمستقبلات معينة وينشط سلسلة من العمليات النهائية ، مما يؤدي في النهاية إلى انقسام الخلية. هناك أيضًا الجينات الورمية الأولية التي ترمز للمستقبلات نفسها ، ولن يتم تنشيطها إلا عند تلقي الإشارات الصحيحة (أي عندما يرتبط عامل النمو الصحيح بها). كل هذا طبيعي - تحفيز التقدم خلال دورة الخلية هو ما يفترض أن تفعله المنتجات البروتينية لهذه الجينات في خلية من المفترض أن تنقسم ، على سبيل المثال. في الكائن الحي النامي أو الخلايا الجذعية.

الجينات المسرطنة هي الجينات الورمية الأولية التي تم تحويرها أو تنظيمها. لا يزالون يرمزون لنفس عامل النمو أو المستقبل مثل البروتين الأصلي. ولكن قد تكون هذه البروتينات موجودة في نسخ أكثر ("مفرطة") أو تصبح نشطة بشكل أساسي (عندما ينشط المستقبل مسارات المصب حتى عندما لا يتلقى إشارة الضوء الأخضر من عامل النمو). هذا يؤدي إلى انقسام خلايا الجسم عندما لا ينبغي ، مما قد يؤدي إلى ظهور الأورام.

إذا كان ما كتبته أعلاه يبدو وكأنه ما تعرفه بالفعل ، فإن فهمك كان صحيحًا في البداية

(المنشور الأصلي بواسطة راندومبيوكيميست)
هذا يبدو وكأنه فكرة عامة ، نعم.

بعض النقاط في شرحك على الرغم من أنني سأكون أكثر ترددًا في وصفها بـ "الصحيح" - لست متأكدًا مما إذا لم يتم صياغتها بأفضل طريقة أو إذا كانت تعكس سوء فهم للمفهوم.

رمز الجينات الورمية الأولية للبروتينات التي تساعد على تنظيم نمو الخلايا / انقسامها / تمايزها ، وغالبًا ما تشارك في نقل الإشارة. على سبيل المثال ، قد يشفر الجين الورمي الأولي عامل نمو يرتبط عادةً بمستقبلات معينة وينشط سلسلة من العمليات النهائية ، مما يؤدي في النهاية إلى انقسام الخلية. هناك أيضًا الجينات الورمية الأولية التي ترمز للمستقبلات نفسها ، ولن يتم تنشيطها إلا عند تلقي الإشارات الصحيحة (أي عندما يرتبط عامل النمو الصحيح بها). كل هذا طبيعي - تحفيز التقدم خلال دورة الخلية هو ما يفترض أن تفعله المنتجات البروتينية لهذه الجينات في خلية من المفترض أن تنقسم ، على سبيل المثال. في الكائن الحي النامي أو الخلايا الجذعية.

الجينات المسرطنة هي الجينات الورمية الأولية التي تم تحويرها أو تنظيمها. لا يزالون يرمزون لنفس عامل النمو أو المستقبل مثل البروتين الأصلي. ولكن قد تكون هذه البروتينات موجودة في نسخ أكثر ("مفرطة") أو تصبح نشطة بشكل أساسي (عندما ينشط المستقبل مسارات المصب حتى عندما لا يتلقى إشارة الضوء الأخضر من عامل النمو). هذا يؤدي إلى انقسام خلايا الجسم عندما لا ينبغي ، مما قد يؤدي إلى ظهور الأورام.

إذا كان ما كتبته أعلاه يبدو وكأنه ما تعرفه بالفعل ، فإن فهمك كان صحيحًا في البداية

حسنًا ، لذا فإن الجينات الورمية الأولية aren & rsquot يتم تحفيزها بواسطة عوامل النمو المرتبطة بمستقبلات البروتين ولكن الجينات الورمية الأولية ترمز فعليًا لمستقبلات البروتين وعوامل النمو التي تحفز انقسام الخلايا.
عندما يتم تحور الجينات الورمية الأولية ، يتم إنتاج الجينات المسرطنة وتسبب انقسامًا غير طبيعي للخلايا بسبب الترميز من أجل:
1. مستقبلات البروتين المنشط بشكل دائم
2. عوامل النمو المفرط

ثم يطرح سؤال آخر ، يقول كتابي فقط & ldquooncogenes تسبب السرطان نتيجة لتفعيل الجينات المسرطنة الأولية و rdquo. هل يعني ذلك أن الجينات الورمية تعمل مثل الجينات الورمية الأولية النشطة بشكل دائم وبالتالي ترمز لعامل النمو المفرط أو المستقبلات النشطة بشكل دائم؟
وأيضًا ، سؤال آخر ، الفصل بأكمله يتحدث عن كيف يؤدي التعبير الجيني إلى السرطان. أعلم أنه مثل الجين المثبط للورم ، فإن مثيلة منه ستوقفه ، وبالتالي تسبب السرطان.
ولكن بالنسبة للجينات المسرطنة ، أليس الطفرة هي السبب في أنها تؤدي إلى الإصابة بالسرطان؟ أين يأتي جزء التعبير الجيني؟
شكرا.


ماذا نحتاج أن نعرف من المواصفات؟

1. اشرح كيف تحفز عوامل النسخ / تمنع النسخ

  • يوصف عامل النسخ بأنه نشط فقط إذا كان مرتبطًا بالجزيء الموجود على RHS في الصورة. إذا لم يحدث هذا الارتباط ، يكون عامل النسخ غير نشط ولن يغير موقع ربط الحمض النووي شكله ليكون مكملاً للقسم المطلوب من الحمض النووي. لذلك عندما يكون غير نشط ، فإن عامل النسخ لن يسبب النسخ وتخليق البروتين.

3.i اذكر المقصود بعلم التخلق

تعريف علم التخلق هو
" دراسة التغيرات في الكائنات الحية الناتجة عن تعديل التعبير الجيني بالعوامل البيئية بدلاً من تغيير الشفرة الجينية نفسها. "، ومع ذلك ، إذا طُلب منك ذكر التعريف في الاختبار ، فتأكد من تضمين بعض مما يلي:
علم التخلق هو مجال جديد نسبيًا في علم الأحياء ، والذي يستكشف كيف تغير العوامل البيئية مثل السموم والنظام الغذائي وممارسة الرياضة بمهارة الوراثة الجينية لنسل الكائنات الحية. إنه أيضًا استكشاف كيف يمكن أن تسبب هذه التأثيرات أمراضًا مثل التوحد والسرطان.

3.ii وصف طبيعة الإبيجينوم

نعلم من GCSE أن الحمض النووي ملفوف حول بروتينات تسمى الهستونات ، والتي تشكل معًا مركب DNA-هيستون ، الذي يسمى الكروماتين. اكتشفت الأبحاث العلمية الحديثة نسبيًا أن كلا من الحمض النووي والهستونات مغطاة بعلامات كيميائية. تشكل هذه العلامات طبقة ثانية من الترميز الجيني ، ويطلق عليهم معًا اسم إبيجينوم. إنه الجينوم الذي يحدد شكل الكروماتين. من خلال تحديد شكل الكروماتين ، فإن الإبيجينوم لديه القدرة على تحديد الجينات التي يمكن ولا يمكن التعبير عنها. يتم تحديد شكل الإبيجينوم من خلال جميع الإشارات الكيميائية التي تلقاها في حياته ، وبالتالي يعمل كذاكرة خلوية.
لقد تعلمنا أعلاه أنه من أجل نسخ الجين ، يجب أن يكون له عامل نسخ مرتبط به ، ولكن في بعض الأحيان سيجعل الإبيجينوم الجين غير قابل للوصول لعامل النسخ. يقوم بذلك عن طريق لف الجين بإحكام حول الهستونات بحيث يكون مضغوطًا جدًا ولا يمكن لعامل النسخ الوصول إليه ، وبهذه الطريقة يمكن وصف الجين بأنه `` مغلق ''. على النقيض من ذلك ، فإن الجينات التي يتم تشغيلها لا يتم لفها بإحكام حول الهستونات وبالتالي يمكن الوصول إليها من قبل عوامل النسخ.






للكروماتين حالتين يمكن أن يكون فيهما

  • الهيتروكروماتين الذي يظهر على يسار الصورة أعلاه. يحدث هذا عندما يتم لف الحمض النووي بإحكام حول الهستونات ، مما يؤدي إلى تكوين كروماتين شديد الكثافة. في هذه الحالة ، لا يمكن الوصول إلى الجين لعامل النسخ.
  • كروماتين حقيقي يظهر على يمين الصورة أعلاه. يحدث هذا عندما يتم لف الحمض النووي بشكل فضفاض حول الهستونات ، مما ينتج عنه كروماتين غير مكثف للغاية. في هذه الحالة ، يمكن الوصول إلى الجين لعامل النسخ.

كان يُعتقد أن الجنين المولود حديثًا قد تم محو كل مكوناته اللاجينية من خلال عملية إعادة البرمجة ، والتي تحدث في الحيوانات المنوية والبويضات من أجل تكوين جينوم "نظيف". لكن الاكتشافات الحديثة تظهر أن عملية إعادة البرمجة هذه لا تمحى الكل من العلامات التي تشكل الإيبيجينوم. في الواقع ، تفلت حوالي 1٪ من الجينات من عملية إعادة البرمجة الجينية من خلال عملية تسمى الطباعة (تتجاوز المواصفات).
مثال على الوراثة اللاجينية هو وراثة حالة سكري الحمل. إذا كانت الأم الحامل مصابة بهذه الحالة ، يتعرض الجنين لمستويات عالية جدًا من الجلوكوز ، مما يتسبب في حدوث تغيرات جينية في الحمض النووي للذرية ، ويزيد من احتمالية إصابة النسل بسكري الحمل.

  • يمكن أن يؤثر على مستويات أستيل الهيستونات المرتبطة
  • يمكن أن يؤثر على مستويات مثيلة الحمض النووي

الأستلة هي العملية التي يتم من خلالها إضافة مجموعة الأسيتيل إلى الجزيء. عندما تستقبل الهستونات مجموعات الأسيتيل ، يكون من الجزيء المانح أسيتيل كو أنزيم أ. نزع الأسيتيل هو عكس العملية. مجموعات الأسيتيل لها شحنة سالبة ، لذلك هناك تنافر طبيعي بين مجموعات الأسيتيل ومجموعات فوسفات الحمض النووي (والتي لها أيضًا شحنة سالبة). إذا كانت مستويات الأسيتيل على الهستونات المرتبطة ستنخفض ، فإن الشحنات الموجودة على الهستونات ستزداد مما سيؤدي إلى تجاذب أكبر بين الهيستونات والحمض النووي ، وأكثر من ذلك ، اللف الأكثر إحكامًا. لذلك ، في المنطقة التي يحدث فيها انخفاض الأستلة ، سيتم إيقاف تشغيل الجينات ، حيث لن تتمكن عوامل النسخ من الوصول إلى الجين. وبالتالي فإن تقليل الأستلة هو عمل مثبط.
إذا تم زيادة الأستلة ، فسيكون هناك انخفاض في الشحنة على الهستونات ، وبالتالي تنافر أكبر بين الهيستونات والحمض النووي ، وبالتالي يكون اللف أكثر مرونة وأقل تكثيفًا. سيسمح ذلك لأي جينات في هذه المنطقة بأن تكون في متناول عوامل النسخ. لذلك سيتم تشغيل الجين. زيادة الأسيتيل هو عمل عرضي.

5.3 شرح آثار زيادة مثيلة الحمض النووي


المثيلة هي عملية إضافة مجموعة CH3 إلى جزيء. في هذا السياق ، يكون الجزيء الذي يتلقى مجموعة CH3 هو السيتوزين الأساسي للحمض النووي. تثبط مثيلة الحمض النووي بهذه الطريقة نسخ الحمض النووي بطريقتين مختلفتين:

  • مع ارتباط مجموعة CH3 بالسيتوزين ، لا توجد عوامل نسخ قادرة على الوصول إلى السيتوزين وبالتالي لا يمكن حدوث أي نسخ.
  • تجذب مجموعة الميثيل البروتينات التي تكثف الكروماتين عن طريق تحفيز نزع الهستونات

6. اشرح أهمية علم التخلق في تطوير وتشخيص وعلاج أمراض مثل السرطان

في حين أن بعض التغيرات اللاجينية طبيعية للنمو الصحي ، فإن بعضها مسؤول عن أمراض ، مثل السرطان. يمكن أن يتسبب أي تغيير في العمليات الجينية في التعبير غير المرغوب فيه / إسكات بعض الجينات.
في عام 1983 ، اكتشف الباحثون أن الأنسجة المأخوذة من مرضى سرطان القولون والمستقيم لديها مستوى أقل من المثيلة في أنسجتهم المريضة مقارنة بنسيجهم الطبيعي. نظرًا لأن زيادة مثيلة الحمض النووي تؤدي إلى تثبيط الجينات ، فإن أولئك الذين لديهم مستويات أقل من تثبيط الحمض النووي أظهروا مستويات نشاط جيني أعلى من الطبيعي.
السرطان - في الحمض النووي ، توجد منطقة بالقرب من منطقة المروج لا تحتوي على مثيلة ، من أجل ضمان التعبير الجيني. ومع ذلك ، في الخلايا السرطانية ، تصبح هذه المنطقة ميثلة وبالتالي تقوم بإيقاف تشغيل الجينات التي يجب أن تكون نشطة. يحدث هذا في وقت مبكر من تطور السرطان. لا تسبب التغيرات اللاجينية تغيرات في التسلسل الأساسي ، ولكنها يمكن أن تسبب تغيرات في تواتر الطفرات. هناك بعض الجينات التي يجب أن تبقى ، والتي تنتج البروتينات التي تهدف إلى إصلاح الحمض النووي الذي تحور. تم اكتشاف أنه في وقت مبكر جدًا من تطور السرطان ، هناك زيادة في مثيلة هذه الجينات ، مما يعني أنه لا يتم التعبير عنها وبالتالي يتم إيقاف تشغيل هذه الجينات الوقائية ، وتكون الجينات الطافرة حرة في التطور إلى سرطان.
تنجم أمراض مثل السرطان عن تغير في الوراثة اللاجينية التي تنشط الجين أو تسكته. لذلك تم تطوير العلاجات لمحاولة مواجهة التغيرات اللاجينية الأولية. تستخدم هذه العلاجات الأدوية التي تثبط بعض الإنزيمات المشاركة في أستلة هيستون أو مثيلة الحمض النووي.
على سبيل المثال يعمل الدواء الذي يثبط الإنزيمات التي تسبب مثيلة الحمض النووي على إعادة تنشيط الجين الصامت.
من المهم ألا تؤثر العلاجات اللاجينية إلا على الخلايا المصابة ، وإلا فإنها يمكن أن تنشط الجينات أو تسكتها دون داع ، مما قد يتسبب بالفعل في الإصابة بالسرطان.
يمكن أيضًا استخدام علم التخلق في تشخيص أمراض مثل التوحد والتهاب المفاصل والسرطان ، عن طريق اختبار مستويات المثيلة / الأسيتيل في الأنسجة التي يحتمل أن تكون مريضة. سيسمح التشخيص المبكر بفرصة أفضل للشفاء.

7.i اذكر ماهية الرنا الصغير المتداخل (سيرنا)

الحمض النووي الريبي المتداخل الصغير (سيرنا) هو جزيء صغير مزدوج تقطعت به السبل من الحمض النووي الريبي مسؤول عن تفتيت خيوط الرنا المرسال قبل أن يمكن ترجمتها إلى بولي ببتيد.

7.ii اشرح كيفية تأثير siRNA على التعبير الجيني

  • يقوم الإنزيم بتقطيع الجزيئات الكبيرة المزدوجة من الرنا إلى أجزاء أصغر تسمى الرنا الصغير المتداخل.
  • يتحد أحد خيوط سيرنا مع إنزيم.
  • يوجه جزيء siRNA الإنزيم إلى جزيء مرسال RNA عن طريق إقران قواعده مع القواعد التكميلية في جزء من جزيء mRNA.
  • بمجرد وصوله إلى موضعه ، يقطع الإنزيم جزيء الرنا المرسال إلى أقسام أصغر.
  • لم يعد الرنا المرسال قادرًا على الترجمة إلى بولي ببتيد
  • لذلك لم يتم التعبير عن الجين ، أي تم حظره.

1. اشرح ما هو المقصود بعلم التخلق
علم التخلق هو العملية التي يمكن من خلالها للعوامل البيئية أن تسبب تغيرات وراثية في وظيفة الجين دون تغيير التسلسل الأساسي للحمض النووي.

2. قم بتسمية آليتين يمكن من خلال التغييرات في البيئة أن تمنع النسخ


محتويات

أنذر عالم الأحياء الألماني ثيودور بوفيري بنظرية الجينات المسرطنة في كتابه عام 1914 Zur Frage der Entstehung Maligner Tumoren (بخصوص أصل الأورام الخبيثة) حيث تنبأ بوجود الجينات المسرطنة (Teilungsfoerdernde Chromosomen) التي يتم تضخيمها (ايم الدائم Übergewicht) أثناء تطور الورم. [7]

في وقت لاحق ، تم اكتشاف مصطلح "الجين الورمي" في عام 1969 من قبل علماء المعهد الوطني للسرطان جورج تودارو وروبرت هويبنر. [8]

تم اكتشاف أول الجينات الورمية المؤكدة في عام 1970 وأطلق عليها اسم SRC (تُنطق "sarc" لأنها اختصار للساركوما). تم اكتشاف SRC لأول مرة باعتباره أحد مسببات الأورام في فيروس ارتجاعي للدجاج. أثبتت التجارب التي أجراها الدكتور ج. ستيف مارتن من جامعة كاليفورنيا ، بيركلي أن SRC كان بالفعل جين الفيروس الذي عمل كجينات أورام عند الإصابة. [9] تم ترتيب تسلسل النوكليوتيدات الأول لـ v-Src في عام 1980 بواسطة A.P. Czernilofsky et al. [10]

في عام 1976 ، د. أظهر دومينيك ستيلين [بالفرنسية] ، ج. مايكل بيشوب وهارولد إي فارموس من جامعة كاليفورنيا ، سان فرانسيسكو أن الجينات الورمية تم تنشيطها كجينات أولية مسرطنة كما هو موجود في العديد من الكائنات الحية ، بما في ذلك البشر. مُنح بيشوب وفارموس جائزة نوبل في علم وظائف الأعضاء أو الطب في عام 1989 لاكتشافهما الأصل الخلوي للجينات الورمية للفيروسات القهقرية. [11]

يعود الفضل للدكتور روبرت واينبرغ في اكتشافه أول جينة سرطانية بشرية تم تحديدها في خط خلايا سرطان المثانة البشرية. [12] [13] تم عزل الطبيعة الجزيئية للطفرة المؤدية إلى تكون الورم فيما بعد وتمييزها من قبل عالم الكيمياء الحيوية الإسباني ماريانو بارباسيد وتم نشرها في طبيعة سجية في عام 1982. [14] أمضى الدكتور بارباسيد الأشهر التالية في تمديد بحثه ، واكتشف في النهاية أن الجين الورمي كان أليلًا متحورًا من HRAS ووصف آلية تنشيطه.

يسمى البروتين الناتج المشفر بواسطة الجين الورمي أونكوبروتين. [15] تلعب الجينات المسرطنة دورًا مهمًا في تنظيم أو تخليق البروتينات المرتبطة بنمو الخلايا السرطانية. يتم قبول بعض البروتينات الورمية واستخدامها كعلامات للورم.

أ بروتو أونكوجين هو جين طبيعي يمكن أن يصبح أحد الجينات الورمية بسبب الطفرات أو زيادة التعبير. ترمز الجينات الورمية الأولية للبروتينات التي تساعد على تنظيم نمو الخلايا وتمايزها. غالبًا ما تشارك الجينات المسرطنة الأولية في نقل الإشارات وتنفيذ الإشارات الانقسامية ، عادةً من خلال منتجاتها البروتينية. عند اكتساب طفرة نشطة ، يصبح الجين الورمي الأولي عاملًا محفزًا للورم ، وهو أحد مكونات الورم. [16] تتضمن أمثلة الجينات الأولية الورمية RAS و WNT و MYC و ERK و TRK. جين MYC متورط في سرطان الغدد الليمفاوية في بوركيت ، والذي يبدأ عندما يحرك انتقال الكروموسومات تسلسل محسن بالقرب من جين MYC. رموز الجينات MYC لعوامل النسخ المستخدمة على نطاق واسع. عندما يتم وضع تسلسل المحسن بشكل خاطئ ، يتم إنتاج عوامل النسخ هذه بمعدلات أعلى بكثير. مثال آخر على أحد الجينات الورمية هو جين Bcr-Abl الموجود على كروموسوم فيلادلفيا ، وهو قطعة من مادة وراثية شوهدت في ابيضاض الدم النقوي المزمن الناجم عن انتقال القطع من الكروموسومات 9 و 22. رموز Bcr-Abl لتيروزين كيناز ، وهو نشط بشكل أساسي ، مما يؤدي إلى تكاثر الخلايا غير المنضبط. (مزيد من المعلومات حول كروموسوم فيلادلفيا أدناه)

تحرير التنشيط

يمكن أن يصبح الجين الورمي الأولي أحد الأورام عن طريق تعديل صغير نسبيًا لوظيفته الأصلية. هناك ثلاث طرق أساسية للتفعيل:

  1. يمكن أن تؤدي الطفرة داخل الجين الورمي الأولي ، أو داخل منطقة تنظيمية (على سبيل المثال منطقة المحفز) ، إلى حدوث تغيير في بنية البروتين ، مما يؤدي إلى
    • زيادة في نشاط البروتين (الإنزيم)
    • فقدان التنظيم
  2. زيادة كمية بروتين معين (تركيز البروتين) بسبب
    • زيادة في التعبير عن البروتين (من خلال سوء التنظيم)
    • زيادة استقرار البروتين (mRNA) ، مما يطيل من وجوده وبالتالي نشاطه في الخلية (نوع واحد من شذوذ الكروموسومات) ، مما يؤدي إلى زيادة كمية البروتين في الخلية
  3. انتقال الكروموسومات (نوع آخر من شذوذ الكروموسومات)
    • هناك نوعان مختلفان من عمليات نقل الكروموسومات التي يمكن أن تحدث:
    1. أحداث الانتقال التي تنقل الجين الورمي الأولي إلى موقع كروموسومي جديد يؤدي إلى تعبير أعلى
    2. أحداث الإزاحة التي تؤدي إلى اندماج بين الجين الورمي الأولي والجين الثاني (ينتج عنه بروتين اندماج مع زيادة النشاط السرطاني / الورمي)
      • التعبير عن نشط بشكل أساسي بروتين هجين. هذا النوع من الطفرات في الخلايا الجذعية المنقسمة في نخاع العظم يؤدي إلى ابيضاض الدم لدى البالغين
      • فيلادلفيا كروموسوم هو مثال على هذا النوع من حدث الانتقال. تم اكتشاف هذا الكروموسوم في عام 1960 بواسطة Peter Nowell و David Hungerford ، وهو عبارة عن اندماج أجزاء من الحمض النووي من الكروموسوم 22 والكروموسوم 9. تحتوي النهاية المكسورة للكروموسوم 22 على جين "BCR" ، الذي يندمج مع جزء من الكروموسوم 9 يحتوي على جين "ABL1". عندما يندمج هذان الكروموسومان ، تندمج الجينات أيضًا لإنشاء جين جديد: "BCR-ABL". يشفر هذا الجين المندمج لبروتين يعرض نشاطًا عاليًا للبروتين التيروزين كيناز (يرجع هذا النشاط إلى نصف البروتين "ABL1"). ينشط التعبير غير المنظم لهذا البروتين البروتينات الأخرى التي تشارك في دورة الخلية وانقسام الخلية والتي يمكن أن تتسبب في نمو الخلية وانقسامها بشكل لا يمكن السيطرة عليه (تصبح الخلية سرطانية). نتيجة لذلك ، يرتبط كروموسوم فيلادلفيا بسرطان الدم النقوي المزمن (كما ذكرنا سابقًا) بالإضافة إلى أشكال أخرى من اللوكيميا. [17]

    يمكن تنظيم التعبير عن الجينات المسرطنة بواسطة microRNAs (miRNAs) ، وهي جزيئات RNA صغيرة 21-25 نيوكليوتيدات في الطول تتحكم في التعبير الجيني عن طريق تقليل تنظيمها. [18] يمكن أن تؤدي الطفرات في مثل هذه الجزيئات الدقيقة (المعروفة باسم oncomirs) إلى تنشيط الجينات المسرطنة. [19] يمكن نظريًا استخدام RNAs messenger antisense لمنع تأثيرات الجينات المسرطنة.

    هناك عدة أنظمة لتصنيف الجينات المسرطنة ، [20] ولكن لا يوجد حتى الآن معيار مقبول على نطاق واسع. يتم تجميعها أحيانًا مكانيًا (تتحرك من خارج الخلية إلى الداخل) وترتيبًا زمنيًا (مما يوازي العملية "الطبيعية" لنقل الإشارة). هناك عدة فئات شائعة الاستخدام:


    الجينات المسرطنة

    تسمى الجينات التي ترمز لمنظمات دورة الخلية الإيجابية بالجينات الورمية الأولية. الجينات الورمية الأولية هي جينات طبيعية ، عندما تتحور بطرق معينة ، تصبح جينات مسرطنة: الجينات التي تتسبب في أن تصبح الخلية سرطانية. هناك عدة طرق يمكن من خلالها تحويل الجين الورمي الأولي إلى أحد الأورام. ضع في اعتبارك ما يمكن أن يحدث لدورة الخلية في الخلية التي تحتوي على أحد مكونات الورم المكتسبة حديثًا. في معظم الحالات ، سيؤدي تغيير تسلسل الحمض النووي إلى بروتين أقل وظيفيًا (أو غير وظيفي). تكون النتيجة ضارة بالخلية ومن المحتمل أن تمنع الخلية من إكمال دورة الخلية ومع ذلك ، لا يتضرر الكائن الحي لأن الطفرة لن يتم نقلها إلى الأمام. إذا لم تتمكن الخلية من التكاثر ، فلن يتم نشر الطفرة ويكون الضرر ضئيلًا.

    من حين لآخر ، تسبب الطفرة الجينية تغييرًا يزيد من نشاط المنظم الإيجابي. على سبيل المثال ، يمكن للطفرة التي تسمح بتنشيط جين Cdk دون أن تكون شريكًا مع cyclin أن تدفع دورة الخلية إلى ما بعد نقطة تفتيش قبل استيفاء جميع الشروط المطلوبة. إذا كانت الخلايا الوليدة الناتجة متضررة جدًا بحيث لا يمكنها الخضوع لمزيد من الانقسامات الخلوية ، فلن تنتشر الطفرة ولن يحدث أي ضرر للكائن الحي. ومع ذلك ، إذا كانت الخلايا الوليدة غير النمطية قادرة على الخضوع لمزيد من الانقسامات الخلوية ، فمن المحتمل أن تتراكم الأجيال اللاحقة من الخلايا ، ربما في جينات إضافية تنظم دورة الخلية.

    الشكل ( PageIndex <1> ): تحويل الجينات الورمية الأولية إلى الجينات الورمية: أمثلة على طرق تحويل الجينات المسرطنة الأولية إلى جينات مسببة للسرطان (الجينات المسرطنة).

    إن جين Cdk في المثال أعلاه هو واحد فقط من العديد من الجينات التي تعتبر من الجينات الورمية الأولية. بالإضافة إلى البروتينات المنظمة لدورة الخلية ، يمكن تغيير أي بروتين يؤثر على الدورة بطريقة تتجاوز نقاط فحص دورة الخلية. الجين الورمي هو أي جين يؤدي ، عند تغييره ، إلى زيادة معدل تقدم دورة الخلية.


    عندما تحور الجينات الورمية الأولية فإنها تشكل جينات تسمى الجينات الورمية؟

    مفعل طفره لواحد من أليلين من أ بروتو-الورم يحولها إلى ملف الورم، والتي يمكن أن تحفز التحول في الخلايا المستنبتة أو السرطان في الحيوانات. تفعيل أ بروتو-الورم في الورم يمكن أن تحدث بنقطة طفرهوالتضخيم الجيني وانتقال الجينات.

    بجانب ما سبق ، ما هي الجينات الورمية والجينات الورمية الأولية؟ بروتو-المسرطنة هي جينات طبيعية تساعد الخلايا على النمو. ان الورم هو أي جين يسبب السرطان. لأن بروتو-المسرطنة تشارك في عملية نمو الخلايا ، يمكن أن تتحول إلى المسرطنة عندما تنشط طفرة (خطأ) الجين بشكل دائم. بعبارة أخرى، المسرطنة هي أشكال متحورة من بروتو-المسرطنة.

    ثانيًا ، ما هي الطفرة التي تسبب الجينات المسرطنة؟

    الجواب بسيط: المسرطنة تنشأ نتيجة الطفرات التي تزيد من مستوى التعبير أو نشاط بروتو-الورم. الآليات الجينية الأساسية المرتبطة الورم التنشيط يشمل ما يلي: النقطة الطفراتأو الحذف أو الإدخالات التي تؤدي إلى منتج جيني مفرط النشاط.

    كيف يتم تنشيط الجينات المسرطنة الأولية؟

    ال التنشيط من المسرطنة يتضمن تغييرات جينية على الخلوية جينات البروتون. نتيجة هذه التعديلات الجينية هي منح ميزة النمو للخلية. ثلاث آليات وراثية تنشيط الجينات المسرطنة في الأورام البشرية: (1) الطفرة ، (2) تضخيم الجينات ، (3) إعادة ترتيب الكروموسومات.


    شكوى DMCA

    إذا كنت تعتقد أن المحتوى المتاح عن طريق موقع الويب (كما هو محدد في شروط الخدمة الخاصة بنا) ينتهك واحدًا أو أكثر من حقوق الطبع والنشر الخاصة بك ، فيرجى إخطارنا من خلال تقديم إشعار كتابي ("إشعار الانتهاك") يحتوي على المعلومات الموضحة أدناه إلى الوكيل المذكور أدناه. إذا اتخذ Varsity Tutors إجراءً ردًا على إشعار الانتهاك ، فسيحاول بحسن نية الاتصال بالطرف الذي جعل هذا المحتوى متاحًا عن طريق عنوان البريد الإلكتروني الأحدث ، إن وجد ، الذي قدمه هذا الطرف إلى Varsity Tutor.

    قد تتم إعادة توجيه إشعار الانتهاك الخاص بك إلى الطرف الذي جعل المحتوى متاحًا أو إلى جهات خارجية مثل ChillingEffects.org.

    يُرجى العلم أنك ستكون مسؤولاً عن التعويضات (بما في ذلك التكاليف وأتعاب المحاماة) إذا لم تُثبت بالدليل المادي أن منتجًا أو نشاطًا ما ينتهك حقوق الطبع والنشر الخاصة بك. وبالتالي ، إذا لم تكن متأكدًا من أن المحتوى الموجود على الموقع أو المرتبط به ينتهك حقوق الطبع والنشر الخاصة بك ، فيجب أن تفكر أولاً في الاتصال بمحامٍ.

    الرجاء اتباع هذه الخطوات لتقديم إشعار:

    يجب عليك تضمين ما يلي:

    توقيع مادي أو إلكتروني لمالك حقوق الطبع والنشر أو شخص مخول بالتصرف نيابة عنه تعريف بحقوق النشر المزعوم انتهاكها وصفًا لطبيعة وموقع المحتوى الذي تدعي أنه ينتهك حقوق الطبع والنشر الخاصة بك ، بما يكفي التفاصيل للسماح للمدرسين المختلفين بالعثور على هذا المحتوى وتحديده بشكل إيجابي ، على سبيل المثال ، نطلب رابطًا إلى السؤال المحدد (وليس فقط اسم السؤال) الذي يحتوي على المحتوى ووصف أي جزء معين من السؤال - صورة ، أو الرابط والنص وما إلى ذلك - تشير شكواك إلى اسمك وعنوانك ورقم هاتفك وعنوان بريدك الإلكتروني وبيان من جانبك: (أ) تعتقد بحسن نية أن استخدام المحتوى الذي تدعي أنه ينتهك حقوق الطبع والنشر الخاصة بك هو غير مصرح به بموجب القانون ، أو من قبل مالك حقوق الطبع والنشر أو وكيل المالك (ب) أن جميع المعلومات الواردة في إشعار الانتهاك الخاص بك دقيقة ، و (ج) تحت طائلة عقوبة الحنث باليمين ، أنك إما مالك حقوق الطبع والنشر أو شخص مخول بالتصرف نيابة عنه.

    أرسل شكواك إلى وكيلنا المعين على:

    تشارلز كوهن فارسيتي توتورز ذ م م
    101 طريق هانلي ، جناح 300
    سانت لويس ، مو 63105


    البيولوجيا الجزيئية المتقدمة MCQ 11 مع مفتاح الإجابة

    طلابي الأعزاء،
    مرحبا بك في البيولوجيا الجزيئية MCQ-11. تتكون مجموعة MCQ هذه من متقدم (مستوى الدراسات العليا) البيولوجيا الجزيئية أسئلة الاختيار من متعدد مع مفتاح الإجابة. كل هذه الأسئلة مأخوذة من أوراق أسئلة العام السابق لـ علوم الحياة CSIR JRF NET فحص. يمكن استخدام هذه الأسئلة لإعداد الامتحانات التنافسية في علم الأحياء / علوم الحياة مثل CSIR JRF NET ، ICMR JRF ، DBT BET JRF ، GATE وغيرها مدخل دكتوراه الجامعة الامتحانات. بعد وضع علامة على إجاباتك ، الرجاء النقر فوق & # 8216 إرسال & # 8216 زر لرؤية الخاص بك & # 8216 نتيجة & # 8216 و & # 8216 الإجابات الصحيحة ‘.

    (1). يعمل نشاط إصلاح عدم التطابق في الإشريكية القولونية على إصلاح القواعد التي تم دمجها بشكل خاطئ والتي لا تتم إزالتها من خلال نشاط التدقيق الخاص ببوليميراز الحمض النووي. ومع ذلك ، أثناء القيام بذلك ، يجب أن يقرر أي خيط من الحمض النووي تم تصنيعه حديثًا وأيهما أبوي. يقوم نظام إصلاح عدم التطابق بإحدى الطرق التالية؟ (CSIR_2015_II)

    (أ). يتعرف على تسلسل GATC القريب.
    (ب). يتعرف على أي تسلسل متناظر قريب.
    (ج). يتعرف على تسلسل متكرر محدد.
    (د). يتعرف على تسلسل GATC المميثل نصفيًا في مكان قريب.

    (2). تتكون المستقبلات المقترنة بالبروتين G (GPCR) من ثلاث وحدات فرعية بروتينية α و و γ. في الحالة غير المحفزة ، تكون الوحدة الفرعية α مرتبطة بالناتج المحلي الإجمالي و GPCR غير نشطة. عندما يتم تنشيط GPCR ، فإنه يعمل كعامل تبادل النوكليوتيدات الجوانين (GEF) ويحث الوحدة الفرعية α على إطلاق الناتج المحلي الإجمالي المرتبط بها مما يسمح لـ GTP بالالتزام في مكانه. من أجل تنظيم نشاط G- بروتين من خلال تنظيم تركيز الناتج المحلي الإجمالي / GTP ، تعمل الوحدة الفرعية α على النحو التالي: (CSIR_2015_II)

    (أ). GTPase
    (ب). GDP kinase
    (ج). cGMP-specific phosphodiesterase
    (d). cAMP-specific phosphodiesterase

    (3). Cellular level of tumour suppressor protein p53 is maintained by the ubiquitin ligase protein, Mdm2. Over expression of Mdm2 was found to convert a normal cell into cancer cells by destabilizing p53. Another protein p19ARF inhibits the activity of Mdm2 thus stabilizing p53. Loss of p19ARF function also converts normal cells into cancer cells. Based on the above information, which one of the following statements is correct? (CSIR_2015_II)

    (a). Both MDM2 and p19ARF are oncogenes.
    (ب). Both MDM2 and p19ARF are tumour suppressor genes.
    (ج). MDM2 is an oncogene but p19ARF is a tumor suppressor gene.
    (د). p19ARF is an oncogene but MDM2 is a tumor suppressor gene.

    (4). Histone deacytalase (HDAC) catalyses the removal of acetyl group from N-terminal of histones. Which amino acid of histone is involved in this process? (CSIR_2016_I)

    (a). ليسين
    (ب). أرجينين
    (ج). الهليون
    (d). الهيستيدين

    (5). E.coli is being grown in a medium containing both glucose and lactose. On depletion of glucose, expression of -galactoside will: (CSIR_2016_I)

    (a). Remain unchanged
    (ب). يزيد
    (ج). Decrease
    (d). Initially decrease and then increase

    (6). Cyclins are regulatory subunits and cyclin dependent kinases (CDKs) are the catalytic subunits. Following diagram represents the involvement of cyclins and CDKs in various stages of cell cycle:

    If we knock down cyclin D in a cell by shRNA, which one the following graphs correctly represents the level of CDK2 activity? (CSIR_2015_I)

    (a). Graph 1
    (ب). Graph 2
    (ج). Graph 3
    (d). Graph 4

    (7). In a type of signal transduction pathway, ligand binding to a receptor triggers activation of a receptor-associated kinase. This kinase may be an intrinsic part of the receptor protein or tightly bound to the receptor. Receptors in which the tyrosine kinase is an intrinsic part of it’s polypeptide chain are called the receptor tyrosine kinase (RTK). Which one of the following statements regarding RTK is INCORRECT? (CSIR_2017_II)

    (a). All RTKs have three essential components: an extracellular domain containing ligand binding site, a transmembrane domain and a cytoplasmic segment that includes a domain with protein tyrosine kinase activity.
    (ب). Most RTKs are monomeric and ligand binding to the extracellular domain induces formation of receptor dimers.
    (ج). All cytokine receptors belong to RTKs and cytokine binding activates tyrosine kinase and receptor dimerization.
    (d). Ligand binding to RTK leads to autophosphorylation of the protein tyrosine kinase in the cytoplasmic domain. The activated kinase then phosphorylates several tyrosine residues in the receptor’s cytoplasmic domain.

    (8). Two classes of genes – proto-oncogene and tumor suppressor gene usually contribute to the development of cancer. Following are some of the statements regarding both the genes.

    (أ). Proto-oncogenes result in the development of cancer by gain-offunction mutation whereas tumor suppressor gene leads to cancer development by loss-of-function mutation.
    (ب). Proto-oncogenes result in development of cancer by loss-of-function mutation whereas tumor suppressor gene leads to cancer development by gain-of-function mutation.
    (ج). Mutation in both the alleles of a protooncogene is required for induction of cancer whereas mutation in one of the two alleles in tumor suppressor gene is sufficient for promoting tumorigenesis.
    (D). Mutation in one of the two alleles in proto-oncogene is sufficient for induction of cancer whereas mutation in both the alleles of a tumor suppressor gene is required for promoting tumorigenesis.

    Which combinations of the above statements are true for both the genes? (CSIR_2017_II)

    (a). أ و ب
    (ب). A and C
    (ج). A and D
    (d). ب و ج

    (9). Two important features which aid the development of a tumor and its metastasis are epithelial-to-mesenchymal transition and angiogenesis. A student tested four cell lines to determine their invasiveness and proliferation capability by checking the expression of VEGF-A, TWIST and Cyclin D1. Which one of the following figures is most likely to exhibit the characteristics of a highly metastatic cancer cell? (CSIR_2017_II)

    (a). Graph 1
    (ب). Graph 2
    (ج). Graph 3
    (d). Graph 4

    (10). Several types of molecules including the transmembrane glycoproteins can function as matrix receptors and co-receptors. However, the principal receptors on animal cells for binding most extracellular matrix proteins are the integrins. Which of the following statements is NOT true for integrins? (CSIR_2017_II)

    (a). Integrins are transmembrane linker proteins that link to the cytoskeleton.
    (ب). An integrin molelcule is composed of two non-covalently associated glycoprotein subunits α and β. Both subunits span the cell membrane, with short intracellular C-terminal tails and large N-terminal extracellular domains.
    (ج). The extracellular portion of the integrin dimer binds to specific carbohydrate residues in extracellular matrix proteins or to ligands on the surface of other cells.
    (d). The intracellular portion binds to a complex of proteins that form a linkage to the cytoskeleton.

    (1). الجواب. (d). It recognizes the hemi-methylated GATC sequence nearby.

    (2). الجواب. (a). GTPase

    (3). الجواب. (ج). MDM2 is an oncogene but p19ARF is a tumor suppressor gene.

    (4). الجواب. (a). ليسين

    (5). الجواب. (ب). يزيد

    (6). الجواب. (ج). Graph 3

    (7). الجواب. (ج). All cytokine receptors belong to RTKs and cytokine binding activates tyrosine kinase and receptor dimerization.

    (8). الجواب. (ج). (A) and (D)

    (9). الجواب. (d). Graph 4

    (10). الجواب. (ج). The extracellular portion of the integrin dimer binds to specific carbohydrate residues in extracellular matrix proteins or to ligands on the surface of other cells.


    مراجع

    Amit M, Carpenter MK, Inokuma MS, Chiu C-P, Harris CP, Waknitz MA, Itskovitz-Eldor J, Thomson JA . 2000 ديف. بيول. 227: 271–278

    Bandyopadhyay D, Timchenko N, Suwa T, Hornsby PJ, Campisi J, Medrano EE . 2001 إكسب. Gerontol. 36: 1265–1275

    Blackburn EH . 2001 زنزانة 106: 661–673

    Blackburn EH, Szostak JW . 1989 آن. القس جينيه. 23: 163–194

    Bodnar A, Kim NW, Effros RB, Chiu C-P . 1996 إكسب. دقة الخلية. 228: 58–64

    Bodnar AG, Ouellette M, Frolkis M, Holt SE, Chiu C-P, Morin GB, Harley CB, Shay JW, Lichtsteiner S, Wright WE . 1998 علم 279: 349–352

    Bryan TM, Marusic L, Bacchetti S, Namba M, Reddel RR . 1997 همم. مول. Gen. 6: 1–16

    Campisi J . 1997 يورو. J. Cancer 33: 703–709

    Chen J-L, Blasco MA, Greider CW . 2000 زنزانة 100: 503–514

    Choi D, Whittier PS, Oshima J, Funk WD . 2001 FASEB J. 15: 1014–1020

    Cong YS, Bachetti S . 2000 J. بيول. تشيم. 275: 35665–35668

    Dessain SK, Yu H, Reddel RR, Beijersbergen RL, Weinberg RA . 2000 Cancer Res. 60: 537–541

    Dickson MA, Hahn WC, Ino Y, Ronfard V, Wu JY, Weinberg RA, Louis DN, Li FP, Rheinwald JG . 2000 مول. زنزانة. بيول. 20: 1436–1447

    Effros RB, Allsopp R, Chiu C-P, Hausner MA, Hirji K, Wang L, Harley CB, Villeponteau B, West MD, Giorgi JV . 1996 الإيدز 10: F17–F22

    Engelhardt M, Mackenzie K, Drullinsky P, Silver RT, Moore MA . 2000 Cancer Res. 60: 610–617

    Farwell DG, Shera KA, Koop JI, Bonnet GA, Matthews CP, Reuther GW, Coltrera MD, McDougall JK, Klingelhutz AJ . 2000 أكون. J. باتول. 156: 1537–1547

    Feng J, Funk WD, Wang S-S, Weinrich SL, Avilion AA, Chiu C-P, Adams RR, Chang E, Yu J, Le S, West MD, Harley CB, Andrews WH, Greider CW, Villeponteau B . 1995 علم 269: 1236–1241

    Franco S, MacKenzie KL, Dias S, Alvarez S, Rafii S, Moore MA . 2001 إكسب. دقة الخلية. 268: 14–25

    Funk WD, Wang CK, Shelton DN, Harley CB, Pagon GD, Hoeffler WK . 2000 إكسب. زنزانة. الدقة. 258: 270–278

    Gonzalez-Suarez E, Samper E, Flores JM, Blasco MA . 2000 نات. جينيه. 26: 114–117

    Goytisolo FA, Samper E, Martin-Caballero J, Finnon P, Herrera E, Flores JM, Bouffler SD, Blasco MA . 2000 ياء إكسب. ميد. 192: 1625–1636

    Greider CW . 1996 Annu. Rev. Biochem. 65: 337–365

    Griffith JD, Comeau L, Rosenfield S, Stansel RM, Bianchi A, Moss H, de Lange T . 1999 زنزانة 97: 503–514

    Hahn WC, Stewart SA, Brooks MW, York SG, Eaton E, Kurachi A, Beijersbergen RL, Knoll JHM, Meyerson M, Weinberg RA . 1999 نات. ميد. 5: 1164–1170

    Halvorsen RL, Leibowitz G, Levine F . 1999 مول. زنزانة. بيول. 19: 1864–1870

    Halvorsen TL, Beattie GM, Lopez AD, Hayek A, Levine F . 2000 J. Endrocrinol. 166: 103–109

    Harley CB . 1991 Mut. الدقة. 256: 271–282

    Harley CB, Futcher AB, Greider CW . 1990 طبيعة سجية 345: 458–460

    Harley CB, Kim NW, Prowse KR, Weinrich SL, Hirsch KS, West MD, Bacchetti S, Hirte HW, Counter CM, Greider CW, Wright WE, Shay JW . 1994 كولد سبرينج هاربور سيمب. كمية. بيول. 59: 307–315

    Hemann M, Strong M, Hao L, Greider C . 2001 زنزانة 107: 67–77

    Herrera E, Samper E, Martin-Caballero J, Flores JM, Lee H-W, Blasco MA . 1999 EMBO J. 18: 2950–2960

    Hiyama E, Hiyama K, Yokoyama T, Mitsuura Y, Piatyszek MA, Shay JW . 1995a نيتشر ميد. 1: 249–255

    Hiyama K, Hirai Y, Kyoizumi S, Akiyama M, Hiyamas E, Piatyszek MA, Shay JW, Ishioka S, Yamakido M . 1995b J. إمونول. 155: 3711–3715

    Hooijberg E, Ruizendaal JJ, Snijders PJF, Kueter EWM, Walboomers JMM, Spits H . 2000 J. إمونول. 165: 4239–4245

    Jiang X-R, Jimenez G, Chang E, Frolkis M, Kusler B, Sage M, Beeche M, Bodnar AG, Wahl GM, Tlsty TD, Chiu C-P . 1999 نات. جينيه. 21: 111–114

    Jones CJ, Kipling D, Morris M, Hepburn P, Skinner J, Bounacer A, Wyllie FS, Ivan M, Bartek J, Wynford-Thomas D, Bond JA . 2000 مول. زنزانة. بيول. 20: 5690–5699

    Kim NW, Piatyszek MA, Prowse KR, Harley CB, West MD, Ho PLC, Coviello GM, Wright WE, Weinrich SL, Shay JW . 1994 علم 266: 2011–2014

    Kiyono T, Foster SA, Koop JI, McDougall JK, Galloway DA, Klingelhutz AJ . 1998 طبيعة سجية 396: 84–88

    Komata T, Kondo Y, Kanzawa T, Hirohata S, Koga S, Sumiyohi H, Srinivasula S, Barna B, Germano I, Takakura M, Inoue M, Alnemri E, Shay JW, Kyo S, Kondo S . 2001 Cancer Res. 61: 5796–5802

    Krtolica A, Parrinello S, Lockett S, Desprez PY, Campisi J . 2001 بروك. ناتل. أكاد. علوم. الولايات المتحدة الأمريكية 98: 12072–12077

    Lee H-W, Blasco MA, Gottlieb G, Horner II JW, Greider CW, DePinho RA . 1998 طبيعة سجية 392: 569–574

    MacKenzie KL, Franco S, May C, Sadelain M, Moore MAS . 2000 إكسب. زنزانة. الدقة. 259: 336–350

    Majumdar AS, Hughes DE, Lichtsteiner SP, Wang Z, Lebkowski JS, Vasserot AP . 2001 Gene Ther. 8: 568–578

    Matsunaga H, Handa JT, Aotaki-Keen A, Sherwood SW, West MD, Hjelmeland LM . 1999 استثمار. Ophtalmol. فيس. علوم. 40: 197–202

    McSharry BP, Jones CJ, Skinner JW, Kipling D, Wilkinson GWG . 2001 J. Gen. Virol. 82: 855–863

    Meyerson M, Counter CM, Eaton EN, Ellisen LW, Steiner P, Caddle SD, Ziaugra L, Beijersbergen RL, Davidoff MJ, Liu Q, Bacchetti S, Haber DA, Weinberg RA . 1997 زنزانة 90: 785–795

    Migliaccio M, Amacker M, Just T, Reichenbach P, Valmori D, Cerottini J-C, Romero P, Nabholz M . 2000 J. إمونول. 165: 4978–4984

    Minev B, Hipp J, Firat H, Schmidt H, Langlade-Demoyen P, Zanetti M . 2000 بروك. ناتل. أكاد. علوم. الولايات المتحدة الأمريكية 97: 4796–4801

    Mitchell JR, Collins K . 2000 مول. زنزانة. 6: 361–371

    Nair SK, Hiser A, Boczkowski D, Majumdar A, Naoe M, Lebkowski J, Vieweg J, Gilboa E . 2000 نات. ميد. 6: 1011–1017

    Nakamura TM, Morin GB, Chapman KB, Weinrich SL, Andrews WH, Lingner J, Harley CB, Cech TR . 1997 علم 277: 955–959

    O'Hare MJ, Bond J, Clarke C, Takeuchi Y, Atherton AJ, Berry C, Moody J, Silver ARJ, Davies DC, Alsop AE, Neville AM, Jat PS . 2001 PNAS 98: 646–651

    Ouellette MM, McDaniel LD, Wright WE, Shay JW, Schultz RA . 2000 همم. مول. Gen. 9: 403–411

    Poole JC, Andrews LG, Tollefsbol TO . 2001 الجين 269: 1–12

    Ramirez RD, Morales CP, Herbert B-S, Rohde J, Passons C, Shay JW, Wright WE . 2001 تطوير الجينات. 15: 398–403

    Ranganathan V, Heine WF, Ciccone DN, Rudolph KL, Wu X, Chang S, Hai H, Ahearn IM, Livingston DM, Resnick I, Rosen F, Seemanova E, Jarolim P, DePinho RA, Weaver DT . 2001 بالعملة. بيول. 11: 962–966

    Reynolds CP, Zuo JJ, Kim NW, Wang H, Lukens J, Matthay KK, Seeger RC . 1997 يورو. J. Cancer 33: 1929–1931

    Rudolph KL, Chang S, Lee H-W, Blasco M, Goettlieb GJ, Greider C, DePinho RA . 1999a زنزانة 96: 701–712

    Rudolph KL, Chang S, Millard M, Schreiber-Agus N, DePinho RA . 1999b علم 287: 1253–1258

    Rudolph KL, Millard M, Bosenberg MW, DePinho RA . 2001 نات. جينيه. 28: 155–159

    Salmon P, Oberholzer J, Occhiodoro T, Morel P, Lou J, Trono D . 2000 مول. Ther. 2: 404–414

    Seigneurin-Venin S, Bernard V, Ouellette MM, Mouly V, Wright WE, Tremblay J . 2000a بيوتشيم. بيوفيز. الدقة. كومون. 7: 362–369

    Seigneurin-Venin S, Bernard V, Tremblay JP . 2000b Gene Thera. 7: 619–623

    Smith S, de Lange T . 2000 بالعملة. بيول. 10: 1299–1302

    Smogorzewska A, van Steensel B, Bianchi A, Oelmann S, Schaefer MR, Schnapp G, de Lange T . 2000 مول. زنزانة. بيول. 20: 1659–1668

    Taylor RS, Ramirez RD, Ogoshi M, Chaffins M, Piatyszek MA, Shay JW . 1996 J. الاستثمار. ديرماتول. 106: 759–765

    Thomas M, Yang L, Hornsby PJ . 2000 نات. التكنولوجيا الحيوية. 18: 39–42

    Ulaner GA, Giudice LC . 1997 مول. همم. Reprod. 3: 769–773

    Ulaner GA, Hu J-F, Hu TH, Giudice LC, Hoffman AR . 1998 Cancer Res. 58: 4168–4172

    Usselmann B, Newbold M, Morris AG, Nwokolo CU . 2001 أكون. J. جاسترونتيرول. 96: 1106–1112

    Vaziri H, Benchimol S . 1999 الأورام 18: 7676–7680

    von Zglinicki T . 2000 آن. NY Acad. علوم. 99–110

    Vonderheide RH, Hahn WC, Schultze JL, Nadler LM . 1999 حصانة 10: 673–679

    Vulliamy T, Marrone A, Goldman F, Dearlove A, Bessler M, Mason PJ, Dokal I . 2001 طبيعة سجية 413: 432–435

    Weng N-P, Granger L, Hodes RJ . 1997 بروك. ناتل. أكاد. علوم. الولايات المتحدة الأمريكية 94: 10827–10832

    Weng N-P, Levine BL, June CH, Hodes RJ . 1996 ياء إكسب. ميد. 183: 2471–2479

    Wong K-K, Chang S, Weiler SR, Ganesan S, Chaudhuri J, Zhu C, Artandi SE, Rudolph KL, Gottlieb GJ, Chin L, Alt FW, DePinho RA . 2000 نات. Gen. 26: 85–88

    Wood LD, Halvorsen TL, Dhar S, Baur JA, Pandita RK, Wright WE, Hande MP, Calaf G, Hei TK, Levine F, Shay JW, Wang JJ, Pandita TK . 2001 الأورام 20: 278–288

    Wright WE, Piatyszek MA, Rainey WE, Byrd W, Shay JW . 1996 ديف. جينيه. 18: 173–179

    Wright WE, Shay JW . 2001 بالعملة. رأي. جينيه. ديف. 11: 98–103

    Wyllie FS, Jones CJ, Skinner JW, Haughton MF, Wallis C, Wynford-Thomas D, Faragher RGA, Kipling D . 2000 نات. جينيه. 24: 16–17

    Yang J, Chang E, Cherry AM, Bangs CD, Oei Y, Bodnar A, Bronstein A, Chiu C-P, Herron GS . 1999 J. بيول. تشيم. 274: 26141–26148

    Yudoh K, Matsuno H, Nakazawa F, Katayama R, Kimura T . 2001 J. Bone Miner. الدقة. 16: 1453–1464

    Zhang X, Mar V, Harrington L, Robinson MO . 1999 تطوير الجينات. 13: 2388–2399


    شاهد الفيديو: هل تعلم أنك تستطيع تغيير جيناتك للأفضل باتباع هذه الوصفه (أغسطس 2022).