معلومة

Kcat في تثبيط إنزيم غير تنافسي

Kcat في تثبيط إنزيم غير تنافسي


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

لماذا لا $ k_ text {cat} $ التغيير في التثبيط غير التنافسي ، بالنظر إلى حقيقة أن التثبيط غير التنافسي يقلل من الكفاءة المعقدة للركيزة الإنزيمية (وهذا هو سبب خفض $ V_ text {max} $ أيضا)؟ مصدر المعلومات: https://youtu.be/0ZiCqwtFMTs


اجابة قصيرة

كل هذا يتوقف على كيف تنظر إليه $ k_ text {cat} $ وتركيزات الإنزيم


اجابة طويلة

تأثير مثبط غير تنافسي على $ k_ text {cat} $ يمكن تفسيره بطريقتين.

التفسير 1:

ويتبع ذلك في سلسلة المحاضرات المذكورة في السؤال.

شاهد الفيديو https://youtu.be/rNBEUGYu034 من 7:37 إلى 11:01 دقيقة. يقول المدرب:

... يصف رقم الدوران بشكل أساسي قدرة هذا الموقع النشط على تحويل جزيئات الركيزة فعليًا إلى جزيئات المنتج لكل وحدة زمنية. الآن لأنه عندما لا يكون المانع مرتبطًا بمركب الركيزة الإنزيمي المعين ، فإن قدرة الموقع النشط أو كفاءته على تغيير تلك الركيزة إلى المنتج لا تتغير فعليًا ، فإننا نرى أن $ k_ text {cat} $ القيمة في التثبيط غير التنافسي أيضًا لا تتغير في الواقع ...

رياضيا ، $ k_ text {cat} = frac {V_ text {max}} {[ ce {E}]} $ (أين $ [ ce {E}] $ هو تركيز الانزيم ، ازالة الذي تم تعطيله بواسطة المانع). الآن ، يقلل التثبيط غير التنافسي كليهما $ V_ text {max} $ و $ [ ce {E}] $ بنفس العامل. هكذا $ k_ text {cat} $ لا يزال دون تغيير.

التفسير 2:

بعض الناس يفعلون الأشياء بشكل مختلف. ينظرون $ k_ text {cat} $ كما $ frac {V_ text {max}} {[ ce {E}]} $، أين $ [ ce {E}] $ هل المجموع تركيز الإنزيم في الخليط (بما في ذلك الأشكال المعطلة). في هذا العلاج ، يقلل المانع غير التنافسي $ V_ text {max} $ لكن $ [ ce {E}] $ يبقى على حاله. هكذا $ k_ text {cat} $ يتم تقليله.

من الناحية النوعية ، أصبح الإنزيم الموجود في الخليط الآن مزيجًا من الأشكال النشطة وغير النشطة ، وبالتالي فإن "كفاءة" أقل بشكل عام ، أي أقل $ k_ text {cat} $.


شاهد الفيديو: Deriving Km, Vmax, and kcat from enzyme kinetics experiments. (قد 2022).